Help
Options
Didn't know it?
click below
click below
Knew it?
click below
click below
Don't Know
Remaining cards (0)
Know
retry
shuffle
restart
0:00
Embed Code - If you would like this activity on your web page, copy the script below and paste it into your web page.
Normal Size Small Size show me how
Normal Size Small Size show me how
biochemia wykład 2
enzymy
| Question | Answer |
|---|---|
| Rodzaje kofaktorów | - grupa prostetyczna -> na trwałe związana z apoenzymem - koenzym -> nietrwale związany z apoenzymem - aktywatory -> jony -> najczęściej kationy metali |
| grupa prostetyczna | - Fosforan pirydoksalu w aminotransferazach (przenośnik wewnątrzenzymowy) - FMN, FAD, difosforan tiaminy, biotyna |
| koenzymy | CoA, NAD+, NADP+, THF |
| aktywatory | najczęściej Co, Cu, Mn, Mg, Zn |
| Endogenne grupy prostetyczne / kofaktory | kwas liponowy, biopteryny |
| Mechanizmy reakcji dwusubstratowych | - Sekwencyjny uporządkowany - Sekwencyjny o dowolnej kolejności - Typu ping-pong |
| Kiedy mamy do czynienia z enzymem monomerycznym ? | - Gdy zbudowany jest z 1 łańcucha polipetydowego - Gdy zbudowany jest z 2 lub więcej łańcuchów polipeptydowych, ale połączonych mostkami disulfidowymi. Generalnie, w monomerze mamy tylko wiązania kowalencyjne. |
| Enzym oligomeryczny | 2 lub więcej podjednostek połączonym wiązaniami NIEKOWALENCYJNYMI w procesie polimeryzacji, co najczęściej aktywuje enzym. |
| kompleks dehydrogenazy pirogronianowej | pirogronian -> Acetylo CoA |
| Izoenzymy | Katalizują taką samą reakcję produkty różnych genów, w różnych typach komórek, o różnej wrażliwości na czynniki regulatorowe i o różnym powinowactwie do substratów. przykład: Heksokinaza I Glukokinaza, LDH |
| LDH - dehydrogenaza mleczanowa | Przekształca mleczan w pirogronian - Budowa tetrameryczna - 2 typy podjednostek: H (sercowy) i M (mięśniowy) - 5 izoenzymów LDH1 = H4 = B LDH5 = M4 = A |
| 6 klas enzymów | oksydoreduktazy -> katalizujące reakcje redox transferazy liazy ligazy (syntetazy) hydrolazy izomerazy |
| oksydoreduktazy | Katalizują reakcje redox |
| transferazy | Przenoszą określone grupy pomiędzy poszczególnymi związkami |
| hydrolazy | Katalizują rozszczepienie różnych wiązań z udziałem cząsteczki wody. |
| liazy | Katalizują rozszczepienie różnych wiązań bez udziału cząsteczki wody. |
| ligazy (syntetazy) | Katalizują wytwarzanie wiązań między cząsteczkami substratów, zużywając ATP. |
| izomerazy | katalizują reakcje izomeryzacji. |
| centrum aktywne enzymu | Substrat przylega do: - Miejsca katalitycznego -> Aminokwasy kontaktowe i pomocnicze - Miejsca określającego swoistość -> Aminokwasy kontaktowe Poza centrum aktywnym znajdują się aminokwasy stabilizujące. |
| jakie oddziaływania warunkują kompleks ES ? | - Wiązania wodorowe - Wiązania kowalencyjne - Siły van der Waalsa - Oddziaływania hydrofobowe - Oddziaływania elektrostatyczne |
| Km | Stężenie substratu, przy którym prędkość początkowa reakcji stanowi połowę prędkości maksymalnej osiąganej przy danym stężeniu enzymu. |
| Główna reakcja katalizowana przez heksokinazę | glukoza + ATP -> glukozo-6-fosforan + ADP |
| Wykres Lineweavera - Burka | - Oś Y : 1/v - Oś X : 1/S Przecięcie Osi Y : 1/vmax Przecięcie Osi X : -(1/Km) nachylenie = (Km)/(Vmax) |
| Kooperatywność | dotyczy wiązania ligandów (substratów, aktywatorów, inhibitorów) Gdy wiązanie cząsteczki ligandu z enzymem ma wpływ na wiązanie następnej cząsteczki ligandu przez ten enzym. jest to cecha enzymów multimerycznych |
| Efekt homotropowy | Kiedy związanie cząsteczki ligandu x wpływa na wiązanie następnej cząsteczki ligandu x. |
| Efekt heterotropowy | Kiedy związanie cząsteczki ligandu x wpływa na wiązanie cząsteczki ligandu y. |
| Kooperatywność dodatnia | Kiedy w obecności cząsteczki ligandu (substratu) wzrasta wiązanie następnych cząsteczek ligandu (substratu) do enzymu. |
| Kooperatywność ujemna (antykooperatywność) | Kiedy w obecności cząsteczki ligandu (substratu) hamowane jest wiązanie następnych cząsteczek ligandu (substratu) do enzymu. |
| Eksperymentalne ustalanie kooperatywności enzymu i substratu | Wzrost wysycenia enzymu substratem z 10% do 90% osiągamy zwiększając stężenie substratu - 9-krotnie przy kooperatywności dodatniej - 81-krotnie przy braku kooperatywności - 6541-krotnie przy kooperatywności ujemnej |
| I rząd reakcji (reakcja jednosubstratowa) | stężenie substratu ogranicza prędkość reakcji. |
| II rząd reakcji (reakcja jednosubstratowa) | stężenie enzymu ogranicza prędkość reakcji. |
| II rząd reakcji (reakcja dwusubstratowa) | prędkość jest proporcjonalna do iloczynu stężeń obu substratów. |
| enzym w optymalnym pH | posiada COO- i NH3+. |
| inhibicja nieodwracalna | ma kinetykę inhibicji niekompetycyjnej. nie odwraca jej dializa lub rozcieńczenie dotyczy najczęściej centrum aktywnego enzymu (blokowania lub modyfikacji określonych aminokwasów) |
| reakcja kat. przez acetylocholinoesterazę | acetylocholina + H2O -> cholina + kwas octowy |
| przykłady inhibicji nieodwracalnej | - inaktywacja acetylocholinoesterazy i chymotrypsyny przez DIPF (diizopropylofluorofosforan) - jodoacetamid (jodooctan) -> inaktywacja dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego - inaktywacja cyklooksygenazy przez kwas salicylowy. |
| statyny | inhibitory reduktazy HMG-CoA |
| inhibicja kompetycyjna | - rywalizacja o centrum aktywne - strukturalne podobieństwo S i I - kompletne odwrócenie nadmiarem substratu |
| inhibicja odwracalna | Ma kinetykę inhibicji kompetycyjnej: Zmienia Km, nie ma wpływu na Vmax. |
| dehydrogenaza bursztynianowa | bursztynian -> fumaran |
| inhibicja kompetycyjna dehydrogenazy alkoholowej | W przypadku zatrucia metanolem lub glikolem etylenowym, podajemy etanol, aby to jego zmetabolizowała dehydrogenaza alkoholowa (szczególnie, ab |
| przykłady naturalnych inhibitorów enzymów | - trzustkowy inhibitor trypsyny - blokuje centrum aktywne trypsyny nie mylić z: - a1-antytrypsyna - hamuje proteazy osoczowe. jej niedobór prowadzi do rozedmy płuc. - inhibitory metaloproteinaz (TIMP) |
| enzymy komórkowe | działają tylko w obrębie komórki - ich uwolnienie do osocza po śmierci komórki sprawia, że stają się niefunkcjonalne |
| enzymy pozakomórkowe | Inaczej enzymy sekrecyjne. Są to np. enzymy osoczowe i enzymy przewodu pokarmowego. |
| enzymy osoczowe | - biorące udział w procesach krzepnięcia - biorące udział w przemianach lipoprotein osocza - LCAT - acylotransferaza lecytyna-cholesterol |
| nadmiar Aspat lub LDH w osoczu - jaki narząd jest uszkodzony ? | serce lub wątroba. Aktualnie Aspat to marker zawału serca. |
| nadmiar Alat lub GDH w osoczu - jaki narząd jest uszkodzony ? | wątroba Alat - marker wirusowego zapalenia wątroby. |
| nadmiar kinazy kreatynowej (CK) lub LDH w osoczu - jaki narząd jest uszkodzony ? | mięśnie szkieletowe |
| jakie są generalne markery nieznacznego lub znacznego uszkodzenia komórki ? | Przy nieznacznym: 1. Alat 2. Aspat 3. GDH Przy znacznym: 1. Aspat 2. Alat 3. GDH |
| enzymologiczna diagnostyka zawału serca od początku bólu zamostkowego | - Wariant CK-2 - LDH: Najpierw mamy peak CK-2, a potem łagodniejszy LDH. - Wariant Mioglobina - Troponina: Najpierw ostry peak Mioglobiny, a potem większy lub mniejszy Troponiny, w zależności od siły zawału mięśnia sercowego. |
| Izoenzymy kinazy kreatynowej | BB (brain) -> CK-1 BM (heart) -> CK-2 MM (mięśnie szkieletowe) -> CK-3 |
| jak działa kinaza kreatynowa ? | przekształca kreatynę w fosfokreatynę z użyciem ATP połączonego z Magnezem. Marker chorób mięśni i zawału serca. |
| amylaza lub lipaza w osoczu | ostre zapalenie trzustki |
| ceruloplazmina w osoczu | zwyrodnienie wątrobowo-soczewkowe (choroba Wilsona) |
| Transpeptydaza gamma-glutamylowa w osoczu | Różne choroby wątroby |
| Fosfataza kwaśna w osoczu | Rak gruczołu krokowego z przerzutami. |
| Fosfataza alkaliczna w osoczu | Różne choroby kości lub choroby wątroby zw. z utrudnionym odpływem żółci. |
| znaczenie diagnostyczne izoenzymów LDH - elektroforeza na octanie celulozy | Zdrowy człowiek ma najwięcej LDH2 - H3M Zawał serca - najwięcej LDH1 ostre zapalenie wątroby - LDH5 |
| izoenzymy LDH - powtórka | LDH1 = H4 = B = Serce LDH5 = M4 = A = Mięśnie szkieletowe |
| pośrednia metoda oznaczania stężenia glukozy lub etanolu we krwi | Enzymy, których aktywność oznaczamy: - Heksokinaza - Dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa - Oksydaza glukozy |
| pośrednia metoda oznaczania stężenia etanolu we krwi | Enzym, którego aktywność oznaczamy: Dehydrogenaza alkoholowa (ADH) |
| pośrednia metoda oznaczania stężenia cholesterolu we krwi | Enzymy, których aktywność oznaczamy: - Oksydaza cholesterolowa - Peroksydaza |
| tkankowy aktywator plazminogenu (tPA) / streptokinaza jako leki | W zawale serca i udarze mózgu Przemieniają one plazminogen w plazminę, która rozkłada fibrynę - główny składnik skrzepu. |
| asparaginaza jako lek | leczenie niektórych białaczek |
| ludzka rekombinowana DNAza (rhDNAza) jako lek | hydroliza DNA zawartego w gęstej i lepkiej wydzelinie gromadzącej się w przewodach zewnątrzwydzielniczych układu oddechowego, trzustki i przewodu pokarmowego -> leczenie dzieci z mukowiscydozą |
| Inhibitory ACE (konwertazy) - co robią ? | Hamują przekształcaenie Angiotensyny I do Angiotensyny II i przekształcanie bradykininy do jej metabolitów. |
| czym są statyny ? | Są to Inhibitory Reduktazy HMG-CoA. Przekształca ona Acetylo-CoA do cholesterolu. |
| sildenafil | inhibitor fosfodiesterazy typu V |
| zastosowanie inhibitorów enzymów przewodu pokarmowego | w leczeniu otyłości. |
| kwas mykofenolowy (Cell-cept) | lek immunosupresyjny Inhibitor dehydrogenazy IMP |
| chemoterapeutyki przeciwwirusowe | inhibitory odwrotnej transkryptazy; polimerazy RNA-zależnej |
| terapia celowana | skutecznie eliminuje komórki nowotworowe, nie uszkadzając komórek nienowotworowych |
| leki stosowane w terapii celowanej | np. Inhibitory kinaz tyrozynowych: Gleevec, imatinib -> Selektywny inhibitor aktywności kinazy tyrozynowej w : - Białku fuzyjnym Bcr-Abl (przewlekła białaczka szpikowa - CML) - Receptorze cKit - Receptorze PDGF |
| Biguanidy | np. Metformina : Stymuluje ona AMPK. |
| Kalcyneuryna | uczestniczy w wewnątrzkomórkowej ścieżce sygnalizacyjnej prowadzącej do syntezy IL-2, które z kolei aktywuje limfocyty Th i indukuje w nich syntezę innych cytokin. Cyklosporyna, Cyklofilina lub Białko wiążące takrolimus będą hamować kalcyneurynę. |
| role TIMPs - Tissue Inhibitors of MetaloProteinases - tkankowych inhibitorów metaloproteinaz | - we włóknieniu narządów - w przebudowie narządów - w powstawaniu przerzutów nowotworowych |
| Hemaglutynina wirusa grypy i inhibitor neuraminidazy. | Ma zdolność wiązania się do kwasu sialowego (N-acetyloneuraminowego) na końcach glikoprotein błony komórkowej gospodarza. Neuraminidaza wirusa grypy odcina wtedy resztę kwasu kwasu sialowego gospodarza. Hamuje ją zanamiwir. |
| Dlaczego Asparaginaza pełni rolę w leczeniu niektórych Białaczek ? | Ponieważ asparagina nie jest syntetyzowana w komórkach nowotworowych, ale jest cały czas do nich dostarczana. Asparaginaza sprawia więc, że w komórkach nowotworowych nie będą mogły być syntetyzowane białka. Prowadzi to do śmierci komórki nowotworowej. |
| problem zw. z zast. asparaginazy w leczeniu białaczek | - ma krótki czas półtrwania - szybko wytwarzane są przeciwciała przeciwko asparaginazie - inne efekty uboczne |
| co przekształca angiotensynogen do angiotensyny I ? | renina. inhibitory renin będą hamowały wzrost ciśnienia krwi. |
| AT1 | Receptor Angiotensyny II typu I Jego aktywacja powoduje skurcz naczyń, wchłanianie zwrotne sodu, pogorszenie funkcji endotelium oraz wzrost transportu cholesterolu LDL. Jego blokery - sartany - obniżają ciśnienie krwi. |
| jak inaczej możemy zapobiec wzrostowi ciśnienia, poczynając od Angiotensyny I ? | - ACE2 przekształca Angiotensynę I do Angiotensyny 1-9 -> 1-7 -> Rozszerza ona naczynia krwionośne : Antagonista angiotensyny II - niszczymy angiotensynę II peptydazami |
| AT2 | Receptor Angiotensyny II typu II Przyłączenie się Angiotensyny II do niego powoduje rozkurcz naczyń., natiurezę i polepszenie funkcji endotelium. |
| Katepsyna 9 | promuje przekształcanie się Angiotensynogenu i Angiotensyny I do Angiotensyny II. |
Created by:
milson
Popular Biochemistry sets