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Biomol chapitre 9
| Question | Answer |
|---|---|
| Quelles sont les 4 types de communication intercellulaire ? | 1)Endocrine 2) Paracrine 3) Neuronal 4) Contact-dépendant |
| Décrire les ligands des récepteurs membranaires | Molécules trop grosses ou trop hydrophiles pour traverser la MP des cellules cibles. |
| Décrire les ligands des récepteurs intracellulaires | Petites molécules hydrophobes capables de traverser la BCL de la MP. |
| Comment une hormone thyroidienne ou stéroidienne peut-elle réguler l'expression d'un gène ? | 1) Liaison hormone/Récepteur intraȻ 2) Chgmt de conformation 3) Ce complexe devient un FT 4) Liaison au promoteur 5) Activation ou Inhibition de la Transcription de gènes *Peut aussi activer une kinase qui elle va activer le FT |
| Quelles sont les fonctions des molécules des voies de signalisation intraȻ ? | 1) Relayer le message 2) Amplifier le message reçu 3) Recevoir et intégrer des signaux 4) Distribuer le message à plsrs voies de signalisation ou protéines effectrices |
| Qui suis-je : Je passe d'un état inactif et actif, ce qui me permet d'activer d'autres molécules dans une cascade de signalisation ? | Commutateur |
| Quelles sont les classes de commutateur ? | 1)Les protéines dont l’activité est régulée par un cycle de phosphorylation/déphosphorylation 2)Les protéines dont l’activité est régulée par un cycle de liaison et d’hydrolyse du GTP |
| Quels sont les types de kinase ? | 1) Sérine thréonie kinase (PK_) 2)Tyrosine kinase (TK) |
| Qui suis-je : on dit de moi que je suis capable d'hydrolyser toute seule mon GTP et de m'inactiver ? | Molécule à activité GTPase |
| Quelles sont les 3 sous-unités de la protéine G ? | 1)α 2) β 3) γ |
| V/F : les sous unités β et γ sont attachés à la mb par leur queue lipidique ? | Faux, α et γ (β est situé entre les 2 mais ne touche pas à la mb) |
| Qui suis-je : sous-unité de la prot G qui possède une activité GTPase ? | Sous-unité α |
| Quel est le mécanisme d'une prot G ? | 1) L Ligand/R 2) Chgmt de conformation du R 3) Activation de la prot. G 4)Dissociation des sous-u actives : sous-u α/GTP & complexe βγ 5)α/GTP rencontre cible et + ou - en s'y liant 6) Fin quand hydrolyse du GTP : dissociation α avec sa cible 7)Refait G |
| De quoi dépend le temps d'activation de la sous-unité α/GTP et du complexe βγ ? | De la liaison du GTP à la sous-unité α |
| Quelle est la fonction des protéines Gs, Gi et Gq respectivement ? | 1)Les protéines Gs stimulent l’enzyme adénylate cyclase 2) Les protéines Gi inhibent l’enzyme adénylate cyclase 3) Les protéines Gq activent la phospholipase C-β |
| C'est quoi le problème avec le choléra ? | Gs toujours activé donc canaux chloriques tjrs ouverts et fuites de Cl- et d'eau DONC BCP DE CACA EN DIARRHÉE à cause de la bactérie vibrio cholerae qui sécrète la toxine cholérique |
| C'est quoi le problème avec la coqueluche ? | Sous-unité α de la prot Gi marche pas donc on peut pas inhiber l'AC donc on tousse à cause de la bactérie bordetella pertussi qui sécrète la toxine pertussique |
| Comment une protéine G permet-elle d'ouvrir un canal ionique ? | EXEMPLE : 1) ACh se lie au R 2) Active prot G 3) complexe βγ va aller ouvrir le canal K+ et les ions vont sortir 4) *** pour que le complexe βγ arrive à se dissocier, la sous-unité α a été activé par le GTP donc son hydrolyse ferme les canaux |
| Enzymes régulées par une prot G ? | AC : transforme ATP en AMPc. Gs l'active, Gi l'inhibe PLPC : transforme PIP2 en IP3+ DAG. Gq l'active. |
| Qui suis-je : dans la voie de l'AMPc, enzyme qui met fin au signal activé par l'AC | Phosphodiestérase de l'AMPc : transforme l'AMPc en AMP donc ne peut plus agir comme second messager |
| V/F : les effets de l'AMPc varient d'une cellule à une autre ? | Vrai |
| Décrire la voie Adrénaline/AMPc/PKA | Check tes notes j'ai pas lgout de le résumer |
| Comment se nomme la voie du PIP2 ? | Voie des inositol phosphates |
| V/F, dans la voie des inositol phosphates, les DAG se rendent au RE pour ouvrir les canaux Ca+ et leur permettent d'activer le PKA | FAUX TOUT MÊLÉ ! IP3 se rend au RE et le Ca+ active le PKC. Le DAG reste dans la mb. |
| Qui suis-je : ligands des récepteurs enzymatiques ? | Médiateur locaux : Facteurs de croissance et cytokines |
| Comment fonctionne le domaine cytosolique des RTK ? | Comme une prot kinase. Une fois actif, il phosphoryle les résidus de tyrosine sur sa queue |
| À quoi peut être associé un récepteur de cytokines ? | Enzyme (GTPase ou PK) ou FT |
| Comment sont activer les RTK ? | Check tes notes |
| Comment peut-on inactiver les RTK ? | 1) Par des tyrosines phosphatases qui enlèvent le P sur les queues 2) Par endocytose puis digestion par des lysosomes. |
| Qui suis-je : je couple le RTK à d’autres protéines de signalisation et participe ainsi à la construction d’un complexe actif de signalisation ? | Adaptateur |
| Qui suis-je : petite protéine liée par une queue lipidique à la face cytoplasmique de la MP ? | RAS |
| V/F : RAS est à la fois adaptateur et commutateur ? | Vrai |
| De quel famille RAS fait-il partie ? | Prot de L du GTP monomérique |
| Qu'est-ce qui active/inhibe RAS ? | GEF active GAP inactive |
| La MAPk peut activer quoi ? | Une prot ou un FT par phophorylation |
| Qu'arrive-il quand RAS est muté ? | Il n'est pas possible d'hydrolyse le GTP par la médiation de protéines GAP conduisant à l'activation permanente de ce commutateur. |
| Quelle est la particularité des récepteurs de cytokines ? | Leurs ligands ne déclenchent pas des cascades de signalisation complexe pour transmettre le message au noyau. |
| Comment se nomme les FT associés aux récepteurs de cytokines ? | STAT |
| Où se trouvent les FT associés aux récepteurs de cytokines ? | À proximité de la mb |
| V/F : Les récepteurs des cytokines qui agissent via STAT n’ont pas d’activité enzymatique intrinsèque. | Vrai |
| Qui suis-je : molécule adaptatrice associée aux récepteurs de cytokines ? Comment fonctionne-je ? | JAK. Je suis sur les queue, je me phosphoryle et j'active d'autres JAK par phosphorylation et des tyrosines aussi par phosphorylation. Je phosphoryle aussi des STATS. Bref, je mets des P partout. |
Created by:
lordawad
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