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Métabo E1
Examen 1
| Question | Answer |
|---|---|
| déf ATP | le carburant utilisé par toutes les cellules et pour tous les processus vitaux. Adénosine Triphosphate |
| 5 rôles de l'ATP | le maintien de l’intégrité cellulaire par les pompes membranaires, la synthèse des hormones et des protéines (enzymes), la synthèse des acides nucléiques, la conduction nerveuse, la contraction musculaire, etc. |
| OXPHOS déf | Phosphorylation oxydative (ensemble de protéines encrées dans le membrane interne de la mitochondries) |
| OXPHOS fct | produire de l'ATP couplé à la consommation d'O2 |
| Défaillances OXPHOS chiffre | 1 pour 11000 |
| Défaillances OXPHOS cause importante d'un large groupe de maladies 3 catégories + 4 exemples | neuromusculaires, cardiaques et endocrine le syndrome de Leigh (complexe IV, Cyto C oxydase), la maladie d'Alpers (ADN Polymérase mitochondriale), lâatrophie optique de Leber (complexe I; garçons) , le syndrome de Kearns-Sayre (complexe IV), etc |
| cytopathies mitochondriales déf traitement + origine | perte ou dégradation de l'ADNmt théorie limitée et palliative origine : mère mitochondries de la mère lors de la fécondation |
| Mitochondries 4 caractéristiques | petits organites, capacités de se multiplier en fct besoins énergétiques cellules, bcp enzymes, ADNmt |
| V ou F La plupart des sous-unités du système OXPHOS sont codées par le génome mitochondrial | F par le génome nucléaire Tout comme les protéines impliquées dans l'assemblage et la maintenance du système OXPHOS, la réplication et la transcription de l'ADNmt, la traduction et les mécanismes de réparation. |
| Mitochondries structure 3 (que contiennent ses structures ) | m. externe (porines), m. interne avec plein replis ou crêtes (Complexe OXPHOS, Protéines découplantes) Matrice mitochondrial : espace entre les replis de la membrane interne (ADNmt, enzymes [Krebs, b-oxydation, céto et uréogénèse]) |
| Fct mitochondries 5 | processus énergétique cellulaire β-oxydation, cycle de Krebs • Contrôlent réactions de l’anabolisme cellulaire par la production d’énergie sous forme d’ATP cycle de l’urée |
| La matrice mitochondrial requiert une provision constante de ___________ ex | métabolites acides gras, pyruvate, acides aminés, acides nucléiques, ions, etc… |
| Fct canaux et des porines | Transport passif d'ions ou de molécules de petite taille (glucides, acides aminés, nucléotides) |
| 2 choses qui permettent l'apport des trucs dans la matrice mitochondriale + fct | 2) Pompes : ATPases hydrolysent l’ATP, servent à former un gradient 3) Transporteurs : transport passif (uniport) ou actif (symport et antiport) d’ions, de métabolites, de substrats. Nécessite un gradient. La plupart sont des antiports |
| Déf uniport | Un uniport est une protéine intégrale de membrane qui implique le déplacement dans une direction d'une seule molécule/un seul ion à travers des membranes phospholipidiques tel que la membrane plasmique. Passif |
| Déf symport ex 2 | e déplacement d'une même direction de 2 molécules différentes ou plus ou des ions à travers des membranes phospholipidiques Actif H+/pyruvate ou H+/H2PO4- |
| Déf antiports 2 ex 3 | Une molécule contre un autre molécule ACTIF ADP/ATP (ANT), Ca2+/H+ Navette malate-aspartate |
| Réaction globale de la respiration cellulaire | R-H2 + ½ O2 + ADP + Pi → CO2 + H2O + ATP + chaleur |
| 3 étapes de la respiration cellulaire | Oxydation des AA, AG et glucose en acétyl-CoA Cycle de Krebs : oxydation de Acétyl-CoA -(NADH+H+/FADH2) Oxydation du NADH+H+ et FADH2 pour former l’ATP (nécessite oxygène --> formation de H2O). |
| Déf glycolyse | Oxydaton glucose (6C) en deux molécules de pyruvate (3C) qui seront transformés par le cycle de Krebs (aérobie) ou par fermentation lactique (anaérobie) |
| Glycolyse demande de l'É V ou F | F |
| Cmb de molécules d'ATP 1 mole de glucose en aérobie fournira ? | 30 à 32 |
| ATP --> ____+ ______+________kcal/mol au niveau de la dégradation | ADP + Pi + énergie (7kcal/mole) |
| 2 phase glycolyse DÉF | 1) Phase d’investissement d’énergie • Activation du glucose afin de le transformer en 2 GAL-3P (-2 ATP) 2) Phase de libération d’énergie • Remboursement en produisant 4 ATP |
| Bilan final Glycolyse | 2 ATP 2Pyruvate 2 H2O 2 NADH+H+ Par molécule de glucose |
| 3 enzymes de régulation glycolyse avec le chiffre de leur étape | 1-Hexokinase/Glucokinase 3-Phosphofructokinase-1 10-Pyruvate kinase |
| Phase d'investissement d'É Étapes ATP ? | Glucose G-6P F-6P F-1,6bisP 1Dihydroxyacétone phosphate 2GAL-3P -2 ATP |
| Phase de libération d'à Ãtapes ATP | GAL-3P --> 1,3-BisPGlycérate --> 3-PGlycérate --> 2-PGlycérate --> phosphoénolpyruvate --> Pyruvate --> ///+ 4 ATP (2 par G3P) |
| L'entrée du Glucose dans la cellule se fait via ... 2 catégories pour le foie et le muscle | les perméases GLUT2 --> foie GLUT4 dans le muscle |
| À quoi sert la phosphorylation du glucose avec l'hexokinase 2 | Empêcher le glucose de ressortir Tous les intermédiaires entre le glucose et le pyruvate ont une charge négative nette à pH 7 |
| Différence entre GLUT2 et 4 | 2 : réagit lorsque les concentrations sont grandes dans le système sanguins 4 : réagit lorsque les concentrations sont faibles dans le syst. sanguin |
| Qu'est-ce qui se passe avec le DHAP après son clivage ? | Dihydroxyacétone phosphate sera isomérisé en G3P Seul isomère utilisé pour se faire transformer en pyruvate |
| Pourquoi chaque molécule de glucose, la glycolyse crée deux pyruvates ? | Il est clivé en deux, DHAP et G3P |
| Hexokinase, PFK-1 et PK catalysent des réactions essentielles, elle sont régulatrices, car elles sont ... | irréversibles |
| Hexokinase est inhibé par ... de quelle manière 2 ? Deux cat de régulations | G6P Effet allostérique ou par inhibition compétitive |
| À quoi sert la régulation de l'hexokinase ? | les cellules n'accumulent pas le glucose à l'intérieur quand la concentration cellulaire du G6P est élevée. |
| Où se retrouvent l'hexokinase ? | partout sauf dans le foie et dans le pancréas |
| Guclokinase où Mode de fonctionnement Est-elle inhibé par le G6P ? | pancréas et foie Quand le taux de sucre dans le sang est élevé, il réagit, mais seulement à de hautes concentrations Pas inhibé |
| Le G6P est le point de départ de deux réaction : lesquelles ? | La glycolyse et la synthèse du glycogène |
| Inhibiteurs et Activateurs du PFK-1 (dans tous les muscles du corps) Sont les mêmes Activateurs et inhibiteurs du FBP-1 dans le foie uniquement | A : AMP, ADP I : ATP, citrate (peut signifier un débordement du cycle de Krebs, alors celui-ci ira se lier au PFK-1) |
| insuline déf | quand tu as du sucre dans le sang, l'insuline stimulera le stockage du glucose dans le foie |
| glucagon déf | quand tu manque de sucre, le glucagon stimulera la libération du glucose dans le sang |
| Activateur hépatique du PFK-1 est le ... rôle | F2,6-bisP Puissant activateur du PFK-1 |
| Action de l'insuline sur PFK-1 | Insuline active PP1 qui déphosphorylera le complexe PFK-2/FBP-2 (stimuler PFK-2/Inhiber FBP-2) ce qui catalysera la réaction F6P -(Activation PFK-1/Inhibition FBP-1)-> F2,6bisP |
| Insuline active ou désactive la glycolyse/glunéogénèse | Active Glycolyse Désactive Gluconéogénèse |
| Glucagon active ou désactive la glycolyse /gluconéogénèse | Désactive Glycolyse Active Gluconéogénèse |
| Action du glucagon sur PFK-1 et sur FBP-1 | Glucagon active PKA qui phosphorylera le complexe PFK-2/FBP-2 (inhiber PFK-2/stimuler FBP-2ce qui inhibera la réaction F6P --> F2,6bisP Cela inhibe la PFK-1 et activera la FBP-1 |
| Lorsque le complexe PFK-2/FBP-2 est phosphorylé, il catalysera ou inhibera la réaction F6P en F2,6bisP | Inhiber |
| Réponse hormonale prime sur les activateurs ou inhibiteurs allostériques V ou F | V Glucagon prime bcp plus que AMP ou de l'ADP |
| L'insuline et le glucagon n'agissent que dans un endroit durant la glycolyse : lequel ? | dans le foie |
| Dans les foie et les muscles : la régulation allostérique du PK pour PEP --> Pyruvate Activateurs 1 et inhibiteurs 3 | A : F1,6bisP I : ATP, Acétyl-CoA, Acide Gras à Longues Chaînes et Alanine |
| Régulation du PK dans le foie : système de régulation hormonale inhibiteur et activateur | A : Insuline active la PP1 qui viendra déphosphoryler la PK ce qui la rendra active I : Glucagon active la PKA qui viendra phosphoryler la PK ce qui la rendra inactive |
| Mammifères aérobie/anaérobie différentes voies cataboliques du pyruvate | Aérobie : décarboxylation oxydative Pyruvate -oxydation-> CO2 + Acétyl-CoA avec formation du NADH+H PDH + Krebs + OXPHOS Anaérobie : fermentation lactique (pyruvate -> acide lactique) |
| Levure anaérobique, glycolyse --> | fermentation alcoolique |
| Comment le pyruvate pénètre dans la matrice mitochondriale ? | Via les symports pyruvate/H+ (pyruvate translocase) |
| PDH nom complet | Pyruvate déshydrogénase |
| Oxydation du pyruvate en Acétyl-CoA Étapes 3 | 1- Retire le carboxyle (CO2) 2- NAD+ en NADH+H+ 3- Ajout CoA |
| Le rôle de l'Acétyl-Coa ... | active le cycle de Krebs en réagissant avec l'oxaloacétate |
| À quoi sert la réduction du pyruvate en lactate en anaérobie ? | assure l'oxydation du NADH+H+ en NAD+ Assure la pérennité de la fermentation lactique dans les muscles |
| Comment oxyder les NADH+H+ suite à la glycolyse dans les cellules aérobique animales ? 2 solutions | Navette malate-aspartate et glycérol-3-phosphate Partout dans les cellules |
| La membrane mitochondriale interne est imperméable au NADH+H+ Vou F | Vrai, c'est pour cela qu'il faut des navettes pour les transporter |
| Est-ce possible pour un être humain de faire la réaction suivante acétyl-CoA --> pyruvate | non, nous n'avons pas l'enzyme pour |
| 4 voies métaboliques ou l'AcétylCoa peut s'engager | le cycle de Krebs, la lipogenèse (ou synthèse des AG ou des TAG) la stéroïdogenèse (cholestérol, par exemple) ou la cétogenèse (ou synthèse des corps cétoniques) |
| La régulation du PDH régule en même temps ... | le cycle de Krebs |
| Quels sont les enzymes qui régulent le PDH ? et leurs actions | PDH phosphatases = action activatrice PDH kinases = action inhibitrice |
| PDH est actif lorsqu'il est phosphorylé ou non ? | Inactif lorsqu'il est phosphorylé et actif lorsqu'il ne l'est pas |
| La régulation allostérique se fait au niveau des PDH ___________ | kinases |
| PDH kinases sont activés lorsque ___________________ 3 augmente donc le PDH est ___________ | [ATP], [NADH+H+], [acétyl-CoA] augmente PDH inactif |
| PDH kinases sont désactivés lorsque ___________________ 3 augmente donc le PDH est ___________ | [ADP], en [NAD+] ou en [CoASH] augmente: le PDH est actif |
| Dans le muscle, la PDH phosphatase est sensible au __________, ce qui enlève les ____________ rendant le PDH ___________ | Ca2+, résidus phosphatés, actif |
| B-oxydation déf emplacement | Dégradation des acides gras pour obtenir les éléments nécessaires à la respiration aérobique matrice mitochondriale/peroxysomes |
| Hélice de Lynen BILAN | Chaque tour, l'AG -2 Carbones --> Acétyl-CoA + NADH+H+/FADH2 |
| Bilan de Krebs | 2 CO2, 3 NADH+H+, 1FADH2, 1 ATP |
| Krebs : Étapes principales 3 | Préparations aux réactions de décarboxylations Réactions de décarboxylations Régénération, à partir du malate, de l'oxaloacétate |
| Krebs : Prép. aux réactions de décarboxylations étapes | Acétyl-CoA + Oxaloacétate --> citrate --> isocitrate |
| Krebs : réactions de décarboxylations étapes | isocitrate --> a-cétoglutarate --> succinylCoA |
| Krebs : régénération de l'oxaloacétate étapes | succinylCoA --> succinate --> fumarate --> malate --> oxaloacétate |
| Comment l'a-cétoglutarate peut être régénérés ? | par transamination du glutamate; |
| Comment l'oxaloacétate peut être régénérés ? | carboxylation du pyruvate ou par transamination de l’aspartate. |
| V ou F La régulation du cycle de Krebs se fait via la phosphorylation ou la déphosphorylation des protéines. | F |
| 3 enzymes régulatrices de Krebs (Inhibé par/ Activé par) | citrate synthase (ATP, NADH+H+, citrate /ADP) isocitrate DH (ATP,NADH+H+ /CA2+, ADP) a-cétoglutarate DH (NADH+H+, ATP, succinylCoA/Ca2+) |
| 2 étapes OXPHOS et où | Oxydation (NADH+H+/FADH2) par la chaîne respiratoire Phosphorylation de l'ADP mitochondrial en ATP grâce au gradient de protons établi crêtes mitochondriales (membrane interne) |
| Protons sont transportés de _________ vers _______________ à travers les ___________________ OXPHOS | matrice vers l'espace intermembranaire, complexes I, II, III et IV |
| L’énergie emmagasinée sous forme d’un ___________ est ensuite utilisée au sein du ______________ pour générer ____________. OXPHOS | gradient de protons, complexe V, l'ATP |
| Espèce moléculaires ou ioniques aidant dans le transfert des é dans OXPHOS | Les flavines (FMN et FAD) Les cytochromes sans (b et c1) ou avec des sites cuivriques (a et a3). Les centres fer-soufre Le coenzyme Q (ou ubiquinone) Le cytochrome C |
| Complexe 1 Réactions, nb de H+ envoyés | NADH+H+ --> FMNH2 --> CoQH2 4 H+ |
| Acronyme de NAD et FAD | Nicotinamide adénine dinucléotide Flavine adénine dinucléotide |
| Définition cytochrome C | Protéine soluble qui transfert les é entre les complexes 3 et 4 |
| Flavines : 2 sortes et où ils se trouvent | FMN - CI FAD - CII |
| Déf Ubiquinone Abréviation, emplacement, réaction avec protons, fct | CoQ, liposoluble (intégré dans les membranes) CoQ + H2 --> CoQH2 UQ sont fusionnés avec des protons de la matrice pour les transférer au CIII |
| Complexe 2 Réactions, nb de H+ envoyés | Succinate -->FADH2 --> CoQH2 Aucun H+ |
| Complexe 3 Réactions, nb de H+ envoyés, fct | CoQH2 + 2 Cyto Coxydé -->2 Cyto C réduit + CoQ 4 H+ Oxydé le CoQH2 en CoQ pour réduire les Cyto C// |
| Transporteurs mobiles dans OXPHOS | UQ, cyto C |
| Complexe 4 Réactions, nb de H+ envoyés | 2 Cyto réduit + 1/2 O2 --> 2 Cyto oxydé + H2O 2 H+ |
| Les protons pompés dans l'espace intermembranaires par qui ?, effet ?, retour dans la matrice ? | C1, C3, C4 Créer une différence de potentiel électrique et pH Retour via ATP synthase |
| Le transfert des électrons du NADH+H+ dans la mitochondrie se fait sans que les NADH+H+ soient eux-mêmes transportés V ou F | V |
| Navette malate-aspartate étapes 5 | 1-[NADH+H+] augmente cytosol, Oxaloacétate -réduction-> Malate 2-Rentre dans matrice (antiport a-CG/M) 3-Malate -oxydation-> oxaloacétate + a-CG 4- Oxaloacétate + glutamate = aspartate --> antiport asp-glu 5-Asp +a-CG --> Oxaloacétate + Glu |
| Navette Glycérol-3-phosphate différentes cmb + endroit | 2 Cytosolique, membrane interne de la mitochondrie |
| Étapes Navette G3P | Glycolyse : DHAP + NADH+H+ --> G3P + NAD+ Ce G3P donnera les 2 H+ au FAD du C2 pour réduire l'UQ (ira vers C3) de la membrane interne de mito |
| Structure ATPase 2 | F0 : unité protéique transmembranaire (rotor) F1 : unité hydrophile dans la matrice (stator) Tige liant F0 et F1 |
| Passage des H+ dans F_ cause __________ Dans quel but ? Cmb de H+ pour un _____ ? | F0, la rotation Rotation fournit l'É nécessaire à la synthèse d'ATP ADP + Pi --> ATP 3 H+ pour ATP dans l'ATPase |
| Qu'est-ce qui transporte l'ADP et l'ATP à travers la membrane interne ? Propriétés de celle-ci 2 | ANT (Adénine Nucleotide Translocase) Prot. transmembranaire et la plus abondante de la membrane interne de la mito |
| Qu'est-ce qui transporte Pi à travers la membrane interne ? Coût de l'utilisation Catégorie de port | Phosphate Translocase au cout de 1 H+ Symport |
| Bilan de la formation d'ATP pour NADH+H+/FADH2 +Équation globale et dans quel complexes l'ATP a été synthétisé | NADH+H+ + ½ O2 → NAD+ + H2O; [C1, C3, C4] --> 10 H+ pompés (2,5 ATP) FADH2 + ½ O2 → FAD + H2O; [C3, C4] --> 6 H+ pompés (1,5 ATP) |
| Combien de H+ pour un ATP au global ? | 4 |
| Quels sont les agents qui abolissent la phosphorylation de l'ADP ? 2 ex | agents découplants 2,4-dinitrophénol |
| Caractéristiques de pH et de potentiel électrique du potentiel de chaque côté de la membrane interne de la mito ? OXPHOS | espace intermembranaire (6,2/[H+] haute) Matrice (7,6/[H+] basse) Différence de potentiel = 120 mV |
| Fct des découplants | inhibent la transmission de l'É entre les oxydoréductases et l'ATP synthases sans pertuber le transport des é |
| L’énergie libre fournie par le retour des H+ via les agents découplants est alors entièrement dissipée ___________ Nom de cette production d'É | sous forme de chaleur, thermogénèse |
| Mode d'action des agents découplants | Prend le H+ de l'espace, passe la membrane interne et le libère dans la matrice |
| En diminuant le potentiel électrique des H+ de l'espace intermembranaire, cela augmente __________ | la respiration |
| Acide arsénique lorsqu'elle _____________ et entre en compétition avec _________________ | s'accumule, le phosphate |
| L'accumulation d'une trop grosse dose d'arseniate provoque __________________ qui peut être fatal | une diminution significative de la production d'ATP |
| respiration cellulaire et la phosphorylation de l’ADP est un couplage ... | imparfait ou partiel. |
| Dans le tissu ... , les mitochondries peuvent dissiper une grande partie de l’énergie des oxydations sous forme de ... | adipeux brun (TAB), chaleur sans production d’ATP. |
| Ex de fct de la thermogénèse des agents découplants | Lutte contre le froid et le maintien de la température corporelle des animaux en hibernation. |
| Adulte vs nouveau-nés, Le TAB est actif ou non | A : négligeable NN : actif |
| Fct UCP1 (uncoupling protein 1) | active la respiration et dérive l'énergie libre des oxydations vers la thermogénèse |
| Dans le TAB, lors d'une baisse de T°, processus pour la thermogénèse Étapes Cela est dû ... | Noradrénaline (sécrété par SNC) Aug. AMPc Activation PKA Augmentation de la Lipolyse/oxydation accrue des acides-gras en Acétyl-CoA Gradient H+ dans OXPHOS Par contre, É totalement dissipé sous forme de chaleur (UCP1) |
| Emplacement de UCP2 et 3 | 2 : tissus partout 3 : muscles squelettiques |
| Déf catabolisme et anabolisme | C : réactions de dégradations moléculaires (pour OXPHOS dans le but d'en retirer de l'É) A : réactions de synthèse de l'organisme |
| Est-ce la totalité de l'É issu de la respiration cellulaire est couplée à la synthèse d'ATP mitochondrial ? | Non, une partie significative est dissipée sous forme de chaleur |
| Pourquoi la membrane interne est-elle imperméable ? 3 | 1 - Dépourvu de cholestérol (diminue fluidité) 2 - Riche cardiolipide (PGL avec 4 AG, très solide et imperméable) 3 - Forte concentration protéique (récepteurs très spécifique) |
| Comment le fructose et le galactose peuvent être insérer dans la glycolyse alors qu'elle n'utilise que le glucose comme substrat ? | Ces deux sucres sont transformés par le foie en glucose pour pouvoir être cataboliser. |
| Durant le jeune, le PDH est _________ pcq _________ | phosphorylé, ie inhibé en raison de la restriction des nutriments |
| Trois stratégies entreprises par la cellule afin de réguler le cycle de Krebs | régulation allostérique : [produits] augmente, la rx diminue sensibilité à la charge énergétique : (AMP/ATP) sensibilité au pv réducteur par le biais du rapport (NAD+/NADH+H+) |
| 2 types de découplants | chimiques (DNP), protéiques (UCP) |
| Le glucose est le ... | principal carburant des mammifères |
| glycémie dans le sang | 1g/L de sang 5.6 mM |
| 2 troubles de la glycémie | hyper/hypoglycémie Diabète |
| 2 type de diabètes + caractéristiques | I : insulinodépendant (production insuffisante d'insuline par pancréas) II : non-insuli. (réceptivité insuffisante des tissus à l'insuline), diabète gras |
| 2 maladies métaboliques héréditaires Glucose | Intolérance au fructose ([fructose] aug., hypoglycémie) Galactosémie (très dangereuse pour le dév de l'enfant) |
| Déf glycogénose 2 endroit plus importants | accumulation importante de glycogène dans des régions du corps Le foie et le muscle |
| Manifestations cliniques des glycogénoses et leurs causes | Peuvent avoir de très grosse conséquences (ex. : mort) ou peuvent n'avoir pratiquement aucune Causes : déficit d'enzyme dans le métabolisme du glycogène |
| Glycogénose plus fréquente, leur endroit, leur effet | Maladie de Von Gierke (Type I) --> Hépatique, hypo, incapacité de libérer glucose (G6P) Maladie de pompe (Type II) --> musculaire, déficit maltase acide, pas de glycogénolyse |
| Monosaccharides déf, nb de C, groupe fct, 3 ex | Glucides simples, trioses, tétroses, pentoses, hexoses Cétoses ou Aldoses, Glucose, Galactose, Fructose |
| Disaccharides déf, 2 ex | glucide formé de l’union chimique de deux monosaccharides • Maltose • Saccharose |
| Déf oligosaccharides | 3 à 10 oses |
| Déf polysaccharides , 2 ex | + de 10 oses Glucides complexes amidon et fibres |
| Fct glucides 4 | Réserve énergétique : glycogène hépatique et musculaire Structure : cellulose (plantes) Reconnaissance et communication : polyosides (Gr. sanguins) Structure macromolécules : glycoprotéines |
| Différence entre holosides et hétérosides | Holo : juste des oses Hétéro : Oses + autre gr. fctionnels |
| La plupart des monosaccharides que l'on retrouve chez les êtres vivants ont 5 (pentoses) ou 6 carbones (hexoses). V ou F | V |
| Tableau glucides aide-mémoire | H-B Béta-Alpha Gauche-Droite |
| Trois dissacharides quoi les combinaisons | Saccharose = Glu-Fru Lactose = Gal-Glu Maltose = Glu-Glu |
| Amidon caractéristiques 2 types Sources | principale réserve glucidique végétal Amylose : chaines linéaires a(1,4) Amylopectine : chaines ramifiées a(1,6) Racines, graines, céréales (à garder en mémoire pas à apprendre par coeur) |
| Glycogène : caractéristique structure Emplacement Capacité de stockage | Principale réserve glucidique du monde animal semblable à l'amylopectine : ramifications tous les 8 à 12 Glu Présent dans les muscles et le foie des animaux. L'organisme est capable de stocker jusqu'à 600 g de glycogène. |
| Fibres Origine catégories (sous-division à ne par apprendre par coeur) Valeur énergétique | Origine : composés résiduels provenant de la paroi cellulaire ou le cytoplasme des végétaux Insolubles (cellulose, hémicellulose, lignines) Solubles (pectines, gommes, mucilages) Aucune VÉ |
| La digestion des glucides est réalisée par une _____________qui utilise les enzymes digestifs. Synthéthisés par quoi ? et libéré ou ? | hydrolyse Cellules spécialisées de la bouche, le pancréas et l'intestin grêle libéré dans la lumière du tube digestif |
| a-amylase salivaire substrat, coupe quelle liaison, produits | amidon cuit hydrolyse a1,4 et a1,6 amidon -> dextrines (3-4 Glu) + maltose (2 Glu) + glucoses |
| a-amylase pancréatique se déverse où et par quoi,substrat, produits, aucun effet sur ... 2 | duodénum, canal cholédoque amidon, Glu, maltose et isomaltose Aucune action sur le sucrose ni le lactose |
| Membranes ext des entérocytes contiennent bcp de _________________ au niveau de la _______________ 4 ex | dissacharidases, Bordure en brosse sucrase, lactase, maltase, isomaltase |
| Absorption Glu et Galactose dans l'entérocyte via... | symport entérocytaire Na+/Glu |
| Absorption Fructose dans l'entérocyte via ... | transporteur GLUT5 |
| Le fructose, le glucose et le galactose sont expulsés à travers le côté baso-latéral de la cellule intestinale vers le sang via... | le transporteur GLUT2 |
| Les sucres sont transportés de la cellule entérocytaire au __________ via ___________ | foie via la veine porte hépatique |
| Dans le foie, galactose et fructose sont convertis en ___________ avant d’être relâchés dans la ______________ | glucose , circulation sanguine |
| Cmb d'ATP? Glycolyse • Translocation mit de 2 NADH+H+ cytoplasmiques navette du Glycérol-3-Phosphate navette malate-aspartate • Oxydation de 2 pyruvates en acétyl-CoA • Oxydation de 2 acétyl-CoA dans Krebs | 2, 3, 5, 5, 20 |
| Importance de la fermentation lactique (2 ex) | seule façon pour certains tissus obtiennent leur énergie Ex : globules rouges (pas de mito), état de stress intense (traumas) [qty non négligeable vient de la fermentation lactique] |
| Organes et hormones intervenant dans le controle homéostasique de la glycémie | Reins (Glucose réabsorbé au niveau de la filtration du sang), pancréas (controleur hormonale), foie (Stockage du glucose en excès) Insuline/Glucagon (Temps normal) Adrénaline (Période de stress intense) |
| Contrôle de la glycémie Insuline et glucagon | glucagon --> foie --> glycogénolyse insuline --> foie --> glycogénogénèse |
| Déf gluconéogénèse | sert à produire du glucose, surtout à partir de pyruvate, mais également à partir de lactate, de glycérol ou, en dernier recours, d'acides aminés. |
| 3 origine du glucose sanguin | - glucose alimentaire ingéré au moment de la prise des repas - la gluconéogenèse - le glycogène (polymère du glucose) du foie |
| La gluconéogenèse est ... pour répondre à une demande immédiate. | BCP trop lente |
| L'effet du jeune ou d'une bonne alimentation sur le glycogène hépatique | Jeune : diminue les réserves de Glu hépatiques Bien nourris : augmente les réserves |
| Forme et consommation du glycogène musculaire Effet du jeunes et temps de récupération | Sous forme de glucose et consommé sur plce par les cellules musculaires Réserves sont peu affectées par un jeune prolongé et peuvent être rapidement reconstitués |
| L'activation de la glycogénolyse par l'adrénaline inhibe ou active la glycolyse dans les muscles et dans le foie | Foie --> inhibé Muscles : activé |
| Structure du glycogène 3 | polymères de a-D-glucose avec des liens osidiques a(1,4) Embranchement a(1,6) --> 8 à 12 Glu entre 2 embranchements Côté réducteur et non-réducteur |
| Enzyme principal de la glycogénolyse/génogénèse + rôle (glucogénolyse) | Lyse : GP (Glycogène phosphorylase) (Libère du Glu-1P) Génèse : GS (Glycogène synthase) |
| Glycogénogénèse Étapes 5 | Glu --> Glu-6P --> Isomérisation Glu-1P --> transfert du UDP via l'UTP (UDP-Glu) --> Glycogène à +1 Glu + régénération de l'UTP --> Synthèse des ramifications |
| Pourquoi il y a des ramifications dans le glycogènes ? | Pour maximiser le nbr d'extrémités non réductrices, donc des substrat pour le GP |
| Rôle de GS et l'Enzyme branchant dans la Glycogénogénèse | GS : Attacher les UDP-Glu à la file Enzyme branchant : créer les ramifications du Glycogène [Glycosyl (a-1,4 --> a-1,6) transférase] |
| Rôle du GP dans la glycogénolyse | GP : hydrolyser les côtés NR (embranchements jusqu'à 4 Glu des embranchements) et libère des G1P en rompant les liens a(1,4) |
| Rôle de l'enzyme débranchant (2 sous-enzyme) dans la glycogénolyse | Emzyme débranchant : viendra démembrer les embranchements glycosyltransférase (transfert l'extrémité sur le brin linéaire) a-1,6 glucosidase (détruit l'embranchement à proprement dit) |
| Étapes de la glycogénolyse | Glycogène --> G1P --> G6P --> Glycolyse (foie et muscles) Seulement dans le foie --> [G6P --> glucose --> sanguin] |
| Déf dextrine limite | branche opposés à la Branche à 4 unités de glucose entre la fin de l'hydrolyse par le GP et le commencement de la transférase NB : la transférase transfère les 4 Glu sur la dextrine limite |
| Rôle de la glycogénolyse hépatique | Régulation de la glycémie dans le cas où elle est trop faible |
| Activateurs/Inhbiteurs de la glycogénolyse | A : AMP non cyclique, signe d'une baisse de l'É cellulaire I : G6P, ATP, signe d'une hausse de l'É cellulaire |
| Activation de la glycogénolyse par le glucagon et l'adrénaline Où, comment, Cela inhibe aussi ... | Foie : Adré/Glucagon --> AMPc-PKA-GP/GS kinase -active-> Glycogène Phosphorylase (Glyco + Pi ->G1P) Cela inhibe aussi la glycolyse |
| Activation de la glycogénolyse par l'adrénaline Où, comment | Muscles : Adrénaline -Augmentation du Ca2+-> Activation du CaM kinase/PKC-active-> GP/GS kinase -activer->GP Cela commencera la glycogénolyse (G1P -isomérisé-> G6P sera consommé par la glycolyse) |
| Sous quelle forme le GP et GS sont actif ? Phosphorylé ou non | GP est actif lorsqu'il est phosphorylé tandis que le GS est actif lorsqu'il ne l'est pas. |
| Quel muscle possèdent des récepteurs a-adrénergiques pour l'adrénaline et le glucagon ou un seul des deux ? | Muscles : les deux Coeur : juste pour l'adré |
| Activation de la glycogénogénèse via l'insuline Étapes | Insuline -> Autphosphorylation de la Tyrosine -> Active le récepteur GLUT2/4 (fait rentrer Glu)/PP1 (active le GS) --> Synthèse du Glycogène sur PTG De plus, GS inhibe toutes les protéines kinase comme GP/GS kinase ou PKA qui pourrait inhiber la GGGénèse |
| Fonction PTG glycogénogénèse | Plateforme pour rassembler les substrats (UDP-Glu et glycogène) et les enzymes de métabolismes du glycogène (GS, GP et GP/GS kinase) |
| GLUT2 dans le foie est dépendant de l'insuline VouF | F il est indépendant, mais fortement activé par le glucose provenant en grande quantité de la veine porte |
| L'insuline active aussi ________________ pour empêcher l'activation de _____________ dans la glycogénogénèse | AMPc-Phosphodiestérase PKA |
| Déf gluconéogénèse ? à partir de 5 éléments ? Situations où c'est utilisé | Synthèse du glucose pyruvate, lactate, Ala, AA, Substrats de Krebs Jeune et diabète |
| Le cerveau, les globules rouges, le rein, le cristallin, la cornée de l’oeil et le muscle en contraction rapide ont besoin d’un approvisionnement ... Ces organes ne peuvent pas utiliser ... comme source énergétique. | continu en glucose. des lipides ou des protéines |
| On en déduit que les réserves en glucose hépatique couvrent à peine les besoins d'un jour en l’absence d’alimentation glucidique. Vou F | V |
| Rôle du foie et des reins dans la glyconéogénèse en % Ex pour un des deux organes | F : 90 R : 10 R deviennent très importantes dans le cas d'un jeune prolongé |
| Gluconéogénèse est l'inverse de la glycolyse VouF | F en raison des trois réactions irréversibles de la glycolyse qui sont remplacés |
| 3 étapes différentes de la glycolyse dans la glyconéogénèse à partir du pyruvate | 1 - Glucokinase (foie) vs Glucose-6-phosphatase 2 - PFK-1 vs FBP-1 3-Pyruvate -(CO2, ATP, Pyruvate carboxylase)-> oxaloacétate 3B-Oxalo +GTP -(PEP carboxylase)-> PEP + CO2 |
| À partir du lactate gluconéogénèse, syn, substrats, endroit où cela se produit | Cycle de Cori, Foie/muscle Lactate produit du glucose dans les muscles à contraction rapide (résulte de la réduction du pyruvate en lactate -> NADH+H+) |
| À partir de l'Ala gluconéogénèse, déf situation où les AA sont absorbés par l'intestin | • les AA sont absorbés par l’intestin et distribués dans l’organisme par le foie via la circulation portale, ils sont utilisés en grande partie par le muscle pour la synthèse de protéines et l’excès est redirigé au foie sous forme d’alanine |
| À partir de l'Ala gluconéogénèse, déf situation où les AA sont catabolisés par les muscles | • le muscle catabolise des propres protéines et les transforme en AA (lors d’un jeûne), cette voie métabolique permet de maintenir l’homéostasie glucidique aux dépens du catabolisme protidique lorsque les réserves glycogénique sont épuisées. |
| Dans quelle situation les AA seront catabolisés par les muscles 2 | lors d’un jeûne prolongé ou lorsque le muscle, à jeûne, est en effort physique pour un longue période de temps (course à pied). |
| L'Alanine est le principal AA utilisé pour former du ... Le pyruvate est ... pour former l'Ala | Glucose transaminé |
| l'Ala formée et libérée par le muscle, va être utilisé par le foie, ses deux composantes seront utilisé dans quel processus ? | son radical carboné servira à la glunéogénèse son azote étant transférée sur le glutamate |
| Gluconéogénèse à partir du glycérol, des substrats du cycle de Krebs et des protéines | Glycérol -> G3P Oxaloacétate, citrate, malate, fumarate AA -> Pyruvate/Oxaloacétate |
| Régulation de la glycolyse/néoglucogénèse 2 au niveau du foie uniquement | F6P <-(PFK-1/FBP-1)-> F1,6bisP F6P <-PFK-2/FBP-2-> F2,6bisP |
| Gluconéogénèse : en cas de stress, l’adrénaline exerce le même effet sur le foie, mais active la ... du muscle cardiaque | glycolyse Effet inverse de l'Adrénaline sur le foie et le coeur |
| Gluconéogénèse est activée et désactivée par Insuline/Glucagon /Adré | Activée par le glucagon, inhibée par l’insuline (hypoglycémie normale) Activée par Adré et glucagon dans stress, jeune, ... |
| En cas d’exercice physique intense ou dans de conditions de stress, le foie alimente son métabolisme énergétique grâce à la ... et la ..., même en présence d’adrénaline [Glycogénolyse] | b-oxydation, cétogenèse |
| La régulation glycolitique au niveau du muscles squelettique se fait surtout par ... | régulation allostérique, car les hormones affectent bcp moins que sur le foie |
| Caractéristiques protéines | macromolécules, polyAA, liaisons peptidiques (CO-NH), au moins 100000 protéines différentes chez les eucaryotes, 20 AA différentes, tailles et structures très variés |
| Les protéines ne peuvent pas être stocké dans l'organisme V ou F | V |
| Les protéines corporelles sont en constant ... | renouvellement, les voies de dégradation et de synthèse fonctionnent en permanence |
| Les dysfonctionnement héréditaires (ie ...) peuvent résulter de ... ce qui entraine ... Protéines | affections héréditaires du métabolisme de type « intoxication » Défaut de synthèse ou de maturation d'un des enzymes du cycle de l'urée Excès d'ions NH4+ Intoxication plus grave si défauts au niveau des réactions 1 ou 2 |
| Symptômes métaboliques du cycle de l'urée et traitements | Vomissements Aversion pour les aliments riches en protéines Ataxie intermittente Irritabilité Léthargie et Léger retard mental Complément d'Arg et régime hypoprotidique et ingestion des aliments répartis en petits repas fréquents |
| Besoin quotidien est estimé entre .... d'AA par jour Les plus importantes sont celles dites ... | 45 et 55 g/j pour l'ensemble des AA essentielles |
| Les protéines d'origine .. apportent l'ensemble des AA indispensable. | animale et végétale |
| Enzymes responsables des peptides au niveau du système digestif, nom, emplacement où sont-ils déversés | Peptidase, déversés au niveau de l'estomac et de l'intestin |
| Zymogènes déf | Forme inactive des enzyme protéolytiques qui agissent uniquement sur certains types de liaisons peptidiques une fois activée |
| Différence entre les exopeptidases et les endopeptidases | Exo : coupent les côtés - NH2 Endo : coupent les côtés -COOH |
| Dans le suc gastrique, deux éléments qui sont responsables de la digestion des peptides, pH optimal | acide chloridrique, pepsine (endopeptidase), pH = 2-3 |
| Nécessité de l'HCl du suc gastrique pour la digestion des AA | Transformer la pepsinogène en pepsine, tuer les bactéries et dénaturer les protéines pour aller les couper |
| Quel est l'élément et son processus qui neutralise l'acidité de l'estomac et où cela se produit ? | L’arrivée dans le duodénum du chyme gastrique acide stimule la sécrétion de la sécrétine qui stimule la sécrétion pancréatique de bicarbonate. Cette neutralisation permet d’inhiber l’action de la pepsine qui subit une dénaturation. |
| Pancréas libèrent plusieurs endo et exopeptidase Noms, AA cibles, caractéristiques du clivage | Endo : trypsine (basiques), chymotrypsine (aromatiques), l'élastase (nn polaires) [coupe entre AA et fct amine (du coté de -COOH)] Exo : Carboxypeptidases A (aromatiques et nn polaires) et B (basiques) [coupe entre AA et fct carbox (du coté de -NH2)] |
| Étapes de l'activation de la Trypsine | Entérokinase --> Trypsinogène --> Trypsine |
| Cibles de la Carboxypeptidases B/Trypsine Pas retenir par coeur | Arg-Lys |
| Cibles de la Carboxypeptidases A, chymotrypsine et de l'élastase Pas retenir par coeur | Élastase : Leu, Val, Ala, ILe, Gly Chymotrypsine : Phe, Tyr, Trp Carb A : toutes les précédentes |
| Surface luminale de l'intestin grêle contient des ________ Fct de celles-ci + résultat de son action | aminopeptidases protéase spécialisée dans l’hydrolyse de l’AA en position amino-terminale…résultat : mélange de petits peptides et d’AA libres qui sont absorbés au niveau de la paroi intestinale |
| L'hydrolyse des dipeptides et des tripeptides est pris en charge par ... | le cytosol de l'entérocyte |
| Qu'arrive-t-il au AA absorbés dans l'intestin après leur digestion ? | sont relâchés dans la circulation portale pour ensuite être métabolisées par le foie ou libérées dans le sang, les muscles, les tissus ou les organes. |
| Protéosynthèse et protéolyse : équilibre pour ... Pourcentage de chacun d'eux et devenir des AA | conservation de la masse protéique 75 % des AA réutilisés dans la protéosynthèse 25 % d'AA sont dégrader en prod. de déchets (urée et CO2) |
| Les quelettes carbonés des Acides a-cétoniques sont ______________ par ex. 3 à en devenir | dégradés en intermédiaires métaboliques Glucose, lipides ou corps cétoniques |
| La protéosynthèse puise dans quelle réserve ? | Pool d'AA (environ 300 g) Catabolisme des muscles (100-150 g/jour) Absorption par l'intestin (100-150 g/jour) [en combinant cette de la digestion et celle des sécrétions protéiques du syst digestif lui-même] |
| 2 manière d'excrèter l'urée du système | 2 g /jour sous forme d'azote non uréique (selles, sueur et lors de la régénération cutanée) 50 à 100 g/ jour sous forme d'urée par le foie et les reins |
| Apport quotidien normal des protéines pour un homme sain | 30 à 60 g /jour |
| Hormones anabolisantes déf 6 ex | augmentent la masse protéique et inhibent la protéolyse Insuline (après les repas) La GH, stéroïdes sexuels, hormones thyroïdiennes, adré, noradrénaline |
| Fonctionnement de l'insuline en période post-prandiale en tant que régulation hormonale de la masse protéique 2 | Stimule l'entrée active des acides aminés dans le muscle Inhibe la protéolyse et ↑ la protéosynthèse, surtout chez l’enfant en croissance. |
| Hormones catabolisantes déf | diminue la masse protéique Glucocorticoïdes (inhibe protéosynthèse, activent protéolyse, exception foie : effet contraire) Glucagon, cytokines |
| Catabolisme des AA, trois situations où cela arrive :) | • Au cours de la dégradation naturelles des protéines corporelles • Lorsque l’apport de la diète en AA excède les besoins de l’organisme • Au cours du jeûne |
| Catabolisme des AA conduit à des produits différents suivant les circonstances physiologiques : 4 | • de l’urée pour éviter une intoxication sanguine de NH4+ en excès • du glucose ou des corps cétoniques au cours du jeûne • des TG de réserve en période de repos • du gaz carbonique et de l’énergie durant l’effort |
| 4 réactions métaboliques des AA | transaminations Désaminations oxydantes Désaminations non oxydantes Décarboxylations |
| Transaminations Enzymes, rôle, élément essentiel, où | Amino-transférases ou aminotransaminases Échanges d'azotes entre AA et acides a-cétoniques (échange de groupements fonctionnels) foie et muscle Complexe PLP (coenzyme) |
| 2 exemples de transaminations, ce qu'il ont de besoin (nom de l'enzyme) | Glutamate <--> a-cétoglutarate 1 - Pyruvate <-(Ala amino-transférase [ALAT])->Alanine 2-Oxaloacétate <-(Asp amino-transférase [ASAT])-> Aspartate Nécessite le CoEnzyme |
| 2 rôles des transaminases | Synthèses des AA Transport du NH4+ des AA, surtout sous forme de Glutamate |
| Transaminases réversibles ou irréversibles | réversibles all the time |
| Les désaminations oxydantes, déf, cas particulier, cofacteur, caractéristiques sur le substrat et le taux d'oxydation | Enlève la fonction amine sans la transférer Cas particulier de la glutamate Déshydrogénase NADP+ Substrat est très abondant dans le syst. TO de son substrat est très élevé, donc rx très facile |
| Désaminations non oxydantes déf, élément nécessaire, 2 exemples à connaitre par coeur | Enlève le NH2 (dans les 2 ex, NH2 de la chaine latérale) H2O Asparagine -(+H2O, -NH3, asparaginase)-> acide aspartique Glutamine -(+H2O, -NH3, glutaminase)-> acide glutamique |
| Décarboxylations déf, enzyme, produits | Enlever le COOH d'un AA, aminoacides décarboxylases, amines et CO2 |
| De nombreuses «amines biologiques actives», sont le résultat de décarboxylation des AA. V ou F | V |
| Comment se forme la sérotonine ? chemin depuis la nourriture | Décarboxylation de la Trp Sucres --> insuline --> absorption cellulaire du Glucose et des AA, sauf Trp --> Trp --> sang --> cerveau -->synthèse --> sérotonine |
| Déf sérotonine | neurotransmetteur (humeur, appétit, cycle veille-sommeil, perception de la douleur, comportement alimentaire et sexuel, sensation de bien-être) |
| NH3 ou NH4+ en sln produit majeur de la ..., est extrêmement ... pour l’organisme. | désamination des AA, toxique |
| Symptômes/conséquences d'une hyperammoniémie | tremblement, troubles de l’élocution, troubles de la vision, et même le coma ou la mort dans les cas extrêmes, surtout en cas de cirrhose sévère ou hépatite grave. RESSEMBLE AUX SYNPTÔMES D’UNE BROSSE/EXCÈS D’ALCOOL |
| Rapport ATP/urée chez l'homme est investis pour sa détoxication | 3 moles d'ATP/urée formée |
| Les niveaux de [NH4+] dans le sang sont efficacement régulés et demeurent élevés chez l’humain V ou F | F peu élevés environ entre 10-70 microg d'azote/100 mL de sang |
| 4 manière de cataboliser l'ammoniac | cycle de la glutamine, cycle de l'Ala-Glucose, intestins, reins |
| Cycle de la glutamine, endroit, Étapes | tissus périphériques vers le foie Glutamate -Transamination->Glutamine (Permet le transfert des NH4+ nn-toxique vers le foie) Foie : Glutamine -Transamination-> Glutamate + NH4+ (élimination via cycle de l'urée) |
| VouF Via les reins et le cycle de la glutamine, l'azote peut-elle être éliminé ? | Oui, cela représente environ 20 % de l'azote urinaire total. |
| Dans quelle occasion la proportion de l'azote éliminé par les reins à travers le cycle de la glutamine peut augmenter ? | jeune, acidose et les insuffisances hépatiques |
| Cycle de l'Ala-Glucose, endroit cible, Étapes | muscle vers le foie Muscle : Pyruvate -Transamination-> Ala Foie : Ala -Transamination [azote donné au glutamate qui sert de substrat dans le cycle de l'urée]-> Pyruvate Pyruvate -> gluconéogénèse (créé un cycle entre le foie et muscle) |
| Élimination de l'azote : intestins, acteur, devenir de cette NH4 | bactéries intestinales produisent du NH4+ ammoniac non inonisé est absorbé dans circulation portale et transporté vers le foie et absorbé immédiatement pour y être transformé en urée |
| Urotéliques, ammoniotéliques, uricotéliques déf | Uro : élimine N --> urée Ammonio : élimine N --> NH4+ Urico : élimine N --> Acide urique (bcp moins soluble dans l'eau que NH4+) |
| Cycle de l'urée, où, deux ports obligatoires | foie, L’antiport citrulline-ornithine Les antiports de la navette malate-aspartate |
| Dans le cycle de l'urée, d'où viennent les produits de l'urée (2 NH2 et C=O) | C=O : bicarbonates (CO2 + H2O) 2 NH2 : Glutamate et aspartate |
| Étapes cycle urée 5 | 1- N-acétyl-glutamate -(aide à la création du)-> carbamylphosphate (dans mitochondrie) 2) -> citrulline (dans mitochondrie) 3) Asp + citrulline -> arginosuccinate (dans cytosol) 4) l’arginine (dans cytosol) 5) l’urée (dans cytosol) |
| Où arrive les deux NH4+ dans le cycle de l'urée ? | 1 - Incorporé au Carbamyl-Phosphate 2- Apporté via navette malate-aspartate, à travers Asp |
| Pk le cycle de l'urée est un cycle ? | À la fin, en plus de l'urée, l'ornithine est regénéré pour pouvoir recréer le cycle . |
| Contrôleur positif du cycle de l'urée, équations de sa création | Acétyl-CoA + Glutamate -(N-acétyl-glutamate synthétase)-> N-acétyl-glutamate |
| Nom de l'AA qui en excès va active la N-acétyl glutamate synthétase I | Arginine |
| N-acétyl glutamate doit obligatoirement activer allostériquement la ... | carbamyl-phosphate synthétase I |
| Deux controlleurs négatifs du cycle de l'urée | La glutaminase inhibée par carbamyl-phosphate (Glutamate, précurseur de N-Acé-Glu) Arg -arginase-> urée + ornithine Ornithine inhibe arginase |
| Catabolisme des squelettes carbonés des AA : deux destinés possibles | réaminé --> synth. AA n-essentiels Irréversiblement détruit par carboxylation (majorité via dégradation oxydative hépatique) |
| Catabolisme des squelettes carbonés des AA : produits possibles en fct des circonstances physiologiques | du glucose ou des corps cétoniques au cours du jeûne, des triglycérides de réserve en période de repos, du gaz carbonique et de l’énergie durant un effort physique soutenu. |
| Dans le foie et le muscle, quel hormone active la glycogénolyse ? | F : glucagon M : adrénaline |
| Endroit où se produit la glyconéogénèse ? | cytoplasme, réticulum endosplasmique, matrice mitochondrial pas dans l'espace intermembranaire des mitochondries |
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