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intro biochimie
PHA-1013 cours 1,2,3
| Question | Answer |
|---|---|
| énantiomères | molécules dont les images miroirs ne peuvent être superposées (stéréoisomère |
| ponts disulfures | liaisons entre groupement thiol de deux acides aminé (cystéines) |
| structure primaire | séquence des acides aminés qui la compose |
| structure secondaire | organisation non covalente résultant de la structure primaire (hélice alpha, feuilets Beta) à cause de pont H |
| structure tertiaire | soit fibreuse ou globulaire, ils sont appelé domaie (200 résidus et plus) |
| structure quaternaire | association de plusieurs polypeptides par liens non-covalent |
| la spécificité des enzymes | conféré par le site de liaison du substrat (clé et serrure)-complémentarité géométrique -complémentarité électronique |
| site actif | endroit ou se déroule la réaction chimique |
| holoenzyme | enzyme qui requiert un co-facteur pour être activé |
| cofacteur | -ions métalique -coenzymes - cosubstrat -groupement prosthétique |
| groupement prosthétique | retrouve sa forme initiale après la rx enzymatique |
| co-substrat | modifié au cours de la rx enzymatique |
| concentration substrat>>> con Enzyme = | enzyme entièrement convertie en complexe enzyme subastrat deuxième étape est limitante |
| Constante de Michaelis | (K-1 +K2 )/K1 vitesse de déformation ES/ vitesse formation de ES |
| Vmax /2 | vitesse de la réaction enzymatique lorsque la concentration de substrat est au Km |
| Influence de Km sur vitesse de réaction enzymatique | plus Km est faible, plus l'enzyme est efficace et nécessite une faible quantité de substrat pour bien fonctionner vice versa |
| réaction séquentielle- ordonnée | liaison substrat A est requis pour que l'enzyme puisse lier B ex déshydrogénase à NAD+ (ordre important) |
| réaction séquentielle alléatoire | ordre dans laquelle enzymes recoivent substrat pas important |
| Ping-pong | E nécessite A pour devenir F (tout en ralachant P) pour se lier a B afin de libéré Q et retour à E |
| inhibition (2 principes) | -empêche formation de ES -Empêche décomposition du complexe en produits et enzymes |
| inhibiteur compétitif | compétition pour le site de liaison du substrat |
| inhibiteur imcompétitif | se lie directement au complexe ES |
| inhibiteur mixte | agit a la fois comme compétitif et comme incompétitif en pouvant se lier a ES et a E |
| régulation allostérique | des régulateurs allostériques modifient la conformation de l'enzyme afin d'en augmenter ou diminuer la vitesse de réaction |
| régulation par phophorylation (modification covalente) | ajout (kinase) ou retrait (phosphatase) de groupement phosphate |
| les répercutions du groupement phosphate sur l'enzyme dépend surtout de la voie métabolique dans laquelle l'enzyme se trouve | si cette enzyme sert à produire de l'ATP, l'ajout de phosphate se déroule en surplus alors cette enzyme sera inactivé vice versa |
| Km (constante de Michaelis | correspond au rapport des vitesse de dissociation /vitesse d'assossitaiont |
| catabolisme | voies de dégradation où les nutriments sont métabolisé en molécules plus simple pour produire de l'énergie |
| anabolisme | voies de synthèse par laquelle des molécules complexes sont construite a partir de constituant plus simple |
| lieu de la gluconéogénèse | foie |
| lieu de la lipogénèse | tissu adipeux |
| caractéristiques des réactions réversibles (2) | delta G= presque 0 rx a près de l'équilibre donc concentration substrat et produit près de l'équilibre |
| Réaction irréversible | fonctionne loin de l'équilibre généralement, elle consomme de l'énergie |
| 4 voies de contrôle du flux des métabolites | régulation allostérique, modification covalente, cycles des substrats, contrôle génétique |
| oxydation | perte électron, gain d'oxygène, perte d'hydrogène |
Created by:
marc1234
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