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intro biochimie

PHA-1013 cours 1,2,3

QuestionAnswer
énantiomères molécules dont les images miroirs ne peuvent être superposées (stéréoisomère
ponts disulfures liaisons entre groupement thiol de deux acides aminé (cystéines)
structure primaire séquence des acides aminés qui la compose
structure secondaire organisation non covalente résultant de la structure primaire (hélice alpha, feuilets Beta) à cause de pont H
structure tertiaire soit fibreuse ou globulaire, ils sont appelé domaie (200 résidus et plus)
structure quaternaire association de plusieurs polypeptides par liens non-covalent
la spécificité des enzymes conféré par le site de liaison du substrat (clé et serrure)-complémentarité géométrique -complémentarité électronique
site actif endroit ou se déroule la réaction chimique
holoenzyme enzyme qui requiert un co-facteur pour être activé
cofacteur -ions métalique -coenzymes - cosubstrat -groupement prosthétique
groupement prosthétique retrouve sa forme initiale après la rx enzymatique
co-substrat modifié au cours de la rx enzymatique
concentration substrat>>> con Enzyme = enzyme entièrement convertie en complexe enzyme subastrat deuxième étape est limitante
Constante de Michaelis (K-1 +K2 )/K1 vitesse de déformation ES/ vitesse formation de ES
Vmax /2 vitesse de la réaction enzymatique lorsque la concentration de substrat est au Km
Influence de Km sur vitesse de réaction enzymatique plus Km est faible, plus l'enzyme est efficace et nécessite une faible quantité de substrat pour bien fonctionner vice versa
réaction séquentielle- ordonnée liaison substrat A est requis pour que l'enzyme puisse lier B ex déshydrogénase à NAD+ (ordre important)
réaction séquentielle alléatoire ordre dans laquelle enzymes recoivent substrat pas important
Ping-pong E nécessite A pour devenir F (tout en ralachant P) pour se lier a B afin de libéré Q et retour à E
inhibition (2 principes) -empêche formation de ES -Empêche décomposition du complexe en produits et enzymes
inhibiteur compétitif compétition pour le site de liaison du substrat
inhibiteur imcompétitif se lie directement au complexe ES
inhibiteur mixte agit a la fois comme compétitif et comme incompétitif en pouvant se lier a ES et a E
régulation allostérique des régulateurs allostériques modifient la conformation de l'enzyme afin d'en augmenter ou diminuer la vitesse de réaction
régulation par phophorylation (modification covalente) ajout (kinase) ou retrait (phosphatase) de groupement phosphate
les répercutions du groupement phosphate sur l'enzyme dépend surtout de la voie métabolique dans laquelle l'enzyme se trouve si cette enzyme sert à produire de l'ATP, l'ajout de phosphate se déroule en surplus alors cette enzyme sera inactivé vice versa
Km (constante de Michaelis correspond au rapport des vitesse de dissociation /vitesse d'assossitaiont
catabolisme voies de dégradation où les nutriments sont métabolisé en molécules plus simple pour produire de l'énergie
anabolisme voies de synthèse par laquelle des molécules complexes sont construite a partir de constituant plus simple
lieu de la gluconéogénèse foie
lieu de la lipogénèse tissu adipeux
caractéristiques des réactions réversibles (2) delta G= presque 0 rx a près de l'équilibre donc concentration substrat et produit près de l'équilibre
Réaction irréversible fonctionne loin de l'équilibre généralement, elle consomme de l'énergie
4 voies de contrôle du flux des métabolites régulation allostérique, modification covalente, cycles des substrats, contrôle génétique
oxydation perte électron, gain d'oxygène, perte d'hydrogène
Created by: marc1234
 

 



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