Help
Options
Didn't know it?
click below
click below
Knew it?
click below
click below
Don't Know
Remaining cards (0)
Know
retry
shuffle
restart
0:00
Embed Code - If you would like this activity on your web page, copy the script below and paste it into your web page.
Normal Size Small Size show me how
Normal Size Small Size show me how
aminokwasy I
| Question | Answer |
|---|---|
| Do czego przekształcane są Aminokwasy glukogenne? | Glukoza |
| Do czego przekształcana jest Glicyna? | Hem, Kwas glikocholowy, Kwas hipurowy |
| Do czego przekształcane są Glutaminian, cysteina i glicyna? | Glutation |
| Do czego przekształcana jest Glutamina? | Glukozamina (glikoproteiny i GAG) |
| Do czego przekształcana jest Leucyna? | Ciała ketonowe |
| Do czego przekształcany jest Tryptofan? | NAD, NADP |
| Do czego przekształcane są reszty Lizyny niektórych białek? | Karnityna |
| Nadmiar aminokwasów nie jest magazynowany. Co zatem dzieje się z nadmiarowymi aa ? | Są wbudowywane w białka / stają się substratem energetycznym (metabolizm do H2O + CO2 + mocznik) / stają się substratem do syntezy węglowodanów i lipidów. |
| Do czego przekształcane są Arginina, glicyna i metionina? (jako SAM - S-Adenozylometionina) | Kreatyna → Fosfokreatyna → Kreatynina (wydalana z moczem, marker funkcji nerki) |
| Do czego przekształcana jest Seryna? | Do Glicyny Równoległa reakcja: H4Folian → Metyleno-H4Folian → C2 i C4 pierścienia purynowego |
| Do czego może być jeszcze przekształcana Seryna? | Do Sfingozyny |
| do czego przekształcana jest sama Metionina | do SAM - S-adenozylometioniny -> dawcy grup metylowych |
| Do czego przekształcana jest Tyrozyna ? | do melaniny -> przez tyrozynazę u albinosów brak tyrozynazy. |
| Co jest przekształcane w puryny ? | Glicyna, Glutamina, kwas asparaginowy |
| Co jest przekształcane w pirymidyny ? | Glutamina i kwas asparaginowy. |
| W co są przekształcane reszty proliny i lizyny z kolagenu? | W hydroksyprolinę i hydroksylizynę. |
| W co są przekształcane same reszty lizyny z kolagenu? | W allizynę, a potem w pirydynolinę i deoksypirydynolinę. |
| Co powstaje z Argininy ? | NO |
| Co powstaje z reszt Argininy z białek mięśni ? | Asymetryczna dimetyloarginina - inhibitor syntezy NO. |
| Co powstaje z Tyrozyny ? | Dopamina, a następnie noradrenalina i adrenalina. |
| Co powstaje z reszt Tyrozyny z Tyreoglobuliny ? | T3 i T4 (hormony). |
| Co powstaje z Tryptofanu ? | Serotonina i melatonina. |
| Co powstaje z Histydyny ? | Histamina (stymuluje sekrecję HCl w żołądku – blokery receptora stosowane w chorobie wrzodowej) |
| Co powstaje z Glutaminianu ? | GABA |
| Arginina jako aktywator | aktywuje syntazę N-acetyloglutminianiową |
| Leucyna jako regulator | reguluje uwalnianie prolaktyny i insuliny |
| W jakich formach wydalany jest azot z organizmu ? | Mocznik - 90% Kreatynina - 5% Amoniak - 3% Kwas moczowy - 1,5% Aminokwasy (głównie histydyna) - 0,5% |
| Profil aminokwasów w płynach biologicznych i żywności można mierzyć | z zastosowaniem chromatografii z detektorem masowym |
| Stany w których zachodzi bardziej aktywna degradacja aminokwasów: | 1. Kiedy niektóre aminokwasy nie są wykorzystywane w procesach biosyntezy 2. Kiedy spożycie białka jest nadmierne 3. W czasie głodzenia lub nieleczonej cukrzycy 4. Przy rozległych urazach ciała (np. oparzeniach) zwiększone jest wydalanie azotu |
| W jakich przypadkach synteza białek przeważa nad ich degradacją ? | U dzieci / w ciąży / w stanie po utracie białka -> Bilans azotowy dodatni |
| co się dzieje podczas stresu metabolicznego ? | Zwiększa się degradacja białek organizmu oraz pozabiałkowe wykorzystywanie puli aminokwasów. |
| Na czym polega pozabiałkowe wykorzystywanie puli aminokwasów? | Na ich wydalaniu oraz syntetyzowaniu z nich związków niebiałkowych. |
| co się dzieje podczas braku aminokwasów egzogennych w diecie? | Zwiększa się degradacja białek organizmu. |
| co się dzieje podczas głodzenia, chorób, oparzeń, rozległych urazów? | Zwiększa się degradacja białek organizmu oraz może być upośledzone wchłanianie aa. |
| degradacja białek wewnątrzkomórkowych | - Proteoliza w proteasomach - Proteoliza lizosomalna - Proteoliza katalizowana przez kaspazy - Proteoliza przy udziale kalpain |
| Od czego zależna jest proteoliza w proteasomach ? | Od ATP. |
| Jakie białka wykorzystywane są w Proteolizie lizosomalnej? | Katepsyny. |
| Czym są kaspazy ? | Są to enzymy proteolityczne uczestniczące w apoptozie |
| Czym są kalpainy? | Proteazy zależne od wapnia. |
| W jaki sposób degradowane są białka pozakomórkowe ? | Przy udziale MMP (metaloproteinaz macierzy pozakomórkowej), regulowana przez TIMP (tkankowe inihibitory metaloproteinaz). |
| zastosowanie terapeutyczne inhibitorów preoteasomu | Bortezomib w leczeniu szpiczaka mnogiego |
| Ubikwityna | białko komórek eukariotycznych jego C-końcowa reszta łączy się z resztami lizyny. |
| jakie białka uczestniczą w procesie ubikwitynacji? | 3 białka(E1, E2 i E3). |
| Białka roślinne vs białka zwierzęce | Białka zwierzęce – pełnowartościowe – zawierają wszystkie egzogenne aminokwasy Białka roślinne – niepełnowartościowe - ale jedząc różne rośliny można zdobyć wszystkie aa. |
| Niedożywienie białkowo-energetyczne – Protein Energy Malnutrition (PEM) | →Kwashiorkor: brak białka, wystarczająca ilość węglowodanów i lipidów →Marasmus/Uwiąd: brak białka, węglowodanów i lipidów |
| aminokwasy egzogenne | arginina, histydyna metionina, fenyloalanina treonina, tryptofan, walina izoleucyna, leucyna, lizyna |
| Jakie aminokwasy egzogenne mogą być syntetyzowane z odpowiednich ketokwasów ? | Walina, Izoleucyna i Leucyna. |
| Z jakiego aa egzogennego powstaje Tyrozyna ? | Z fenyloalaniny. |
| Etiopatogeneza celiakii | - Czynniki genetyczne (głównie geny kodujące antygeny zgodności tkankowej HLA-DQ2 i HLA-DQ8) - Transglutaminaza tkankowa (czynnik wewnętrzny) - Gluten (czynnik zewnętrzny) |
| z jakimi chorobami związana jest zmiana aktywności Transglutaminazy ? | - Autoimmunologicznymi - Neurodegeneracyjnymi - Nowotworowymi - Związanymi z włóknieniem narządów - Skóry |
| Transglutaminaza | Przyłącza białko z resztami glutaminowymi do białka z resztami lizyny. |
| skąd się biorą hydroksyprolina i hydroksylizyna, aminokwasy występujące w kolagenie i czynniku transkrypcyjnym HIF1- alfa? | Robi to Hydroksylaza prolilowa Kofaktory to Fe2+ i Askorbinian Jednocześnie przekształca O2 do CO2 i alfa-ketoglutaran do bursztynianu. |
| gdzie występuje selenocysteina ? | w selenoproteinach. Są to: - Dejodynaza - Peroksydaza glutationu - Reduktaza tioredoksyny |
| Z czym jest związany niedobór selenoprotein ? | Z: - Zwiększoną podatnością na nowotwory - Miażdżycą - Kardiomiopatią |
| Jak powstaje tRNA-Selenocysteina ? | Z tRNA-Seryny przy rozkładzie ATP . |
Created by:
milson
Popular Biochemistry sets