Help
Options
Didn't know it?
click below
click below
Knew it?
click below
click below
Don't Know
Remaining cards (0)
Know
retry
shuffle
restart
0:00
Embed Code - If you would like this activity on your web page, copy the script below and paste it into your web page.
Normal Size Small Size show me how
Normal Size Small Size show me how
biochemia wykład 1
białka
| Question | Answer |
|---|---|
| Inhibitory biosyntezy białka w komórkach eukariotycznych | Toksyna błonicza, Exotoksyna A, Rycyna, Cykloheksimid, Puromycyna |
| Inhibitory biosyntezy białka w komórkach bakteryjnych | Makrolidy, Tetracykliny, Chloramfenikol, Streptomycyna |
| Kompartmentacja białek | 50% - białka sekrecyjne 30% - białka błonowe 20% - biała rozpuszczone |
| przykłady białek sekrecyjnych | hormony polipeptydowe (e.g. insulina) albumina kolagen immunoglobuliny |
| przykłady białek błonowych | receptory hormonów polipeptydowych (insulin receptor) białka transportowe kanały jonowe białka budujące/kotwiczące cytoszkielet |
| jak są syntetyzowane białka błonowe i skąd się biorą w swoim docelowym kompartmencie ? | są syntetyzowane w ten sam sposób co białka wydzielnicze, ponieważ aby znaleźć się w błonie są częściowo wydzielane. |
| SRP i SRP-R | Oba wiążą GTP i wykazują aktywność GTP-azy Transport kotranslacyjny: Przyłączenie się kompleksu rybosom - translatowane białko - SRP - do receptora SRP w błonie ER GTP pozwala odtworzyć translokon i wpuścić białko do światła ER. |
| Synteza kolagenu - etapy w ER | 1. wejście translatowanego białka do ER dzięki sekwencji sygnałowej 2. odcięcie sekwencji sygnałowej przez peptydazę sygnałową 3. niektóre reszty prolinowe i lizynowe są hydroksylowane (hydroksylaza prolilowa /lizynowa) 4. dodanie N-oligosacharydów |
| Synteza kolagenu - etapy w AG | 5. glikozylacja reszt lizylowych 6. połączenie łańcuchów poprzez wiązania dwusiarczkowe 7. utworzenie potrójnej helisy prokolagenu (rozpuszczalny) |
| Synteza kolagenu - etapy w ECM = fibrogeneza | Peptydaza kolagenowa odcina N- i C- terminalne sekwencje z ich N- oligosacharydami, oksydaza lizylowa utlenia reszty lizyny do allizyny: powstaje tropokolagen : włókna nierozpuszczalne w wodzie. |
| które kolageny mają zdolność do tworzenia włókien ? | I, II, III V XI |
| Latryzm | nasiona Lathyrus odoratus Zawierają inhibitor oksydazy lizylowej - ß-aminopropionitryl - > zaburzenia zw. z kośćmi, stawami, naczyniami. |
| markery degradacji kolagenu we krwi i w moczu | pirydynolina, deoksypirydynolina Hydroliza wiązań peptydowych kolagenu prowadzi do uwolnienie tych połączonych aminokwasów. |
| rola hydroksyproliny | umożliwia ona utrzymanie odsetka formy a-helikalnej kolagenu na poziomie 100 % aż do 40*C. |
| do czego potrzebne było utlenienie reszt lizyny do allizyny przez oksydazę lizylową ? | gdy po odcięciu N- i C- terminalnych sekwencji już mamy tropokolagen, pomiędzy lizyną, allicyną i 5-hydroksylizyną tworzą się kowalencyjne wiązania krzyżowe, które odpowiadają za samoistną agregację fibryli kolagenu. |
| główne grupy MMP | żelatynazy -> żelatynaza A i B kolagenazy stromielizyny -> metaloelastaza, matrylizyna błonowe MMP |
| Żelatynazy | zdenaturowany kolagen |
| Stromielizyny | białko rdzeniowe proteoglikanu |
| Błonowe MMP | Kolagen, Prożelatynaza A |
| regulacja aktywności MMP | inhibitory specyficzne: TIMP inhibitory niespecyficzne: a;fa-2-makroglobulina |
| transport białek do mitochondriów | Cytozolowe chaperon przynoszą białko w okolicę TOM. Stamtąd może trafić do SAM i zostać białkiem zewnętrznej błony mitochondrium. Trafić do TIM23, i stać się białkiem macierzy mitochondrium. Trafić do TIM22, i stać się białkiem wewnętrznej błony mt. |
| NLS | sekwencja kierująca do jądra, obecna w gotowym białku. |
| transport białek do jądra | Do białka z NLS przyczepia się Impirtyna, która pomaga przewieźć białko przez por jądrowy. Wspomaga to ruch występujących tam białek o I-rzędowej strukturze. |
| przez co napędzany jest transport przez por jądrowy ? | różnicą stężeń Ran-GTP i Ran-GDP. |
| Ran GAP | Stymuluje aktywność GTP-azową białka Ran. |
| Ran GEF | wymiennik nukleotydu |
| prebiałka | peptydy zaw. sekwencję sygnałową |
| probiałka | peptydy mające ulec częściowej hydrolizie |
| acetylacja | koniec aminowy lizyny |
| amidacja | koniec karboksylowy glicyny |
| mirystoilacja | glicyna |
| palmitoilacja | cysteina |
| prenylacja | cysteina |
| sulfatacja | tyrozyna |
| jakie aminokwasy mogą ulegać fosforylacji ? | Seryna, Treonina, Tyrozyna. |
| metylacja | Lizyna i Histydyna -> Miozyna mięśni |
| karboksylacja | Glutaminian -> Białka krzepnięcia krwi, inne białka krwi i kości |
| Glikozylacja białek | - 50% białek jest glikozylowanych - w 90% ma miejsce N-glikozylacja |
| N-glikozylacja | Asn |
| O-glikozylacja | Ser, Thr |
| gdzie glikozylowane są białka błonowe i sekrecyjne ? | w ER i AG |
| jak tworzy się mannozo-6-fosforan ? | UDP-N-acetyloglukozamina -> Bierzemy z tego fosforan N-acetyloglukozaminy. Przyklejamy go do mannozy. |
| mukolipidoza II | pacjenci z mukolipidozą II mają niedobór enzymu, który przenosi fosforan N-acetyloglukzaminy z UDP-N-acetyloglukozaminy na mannozę. Powoduje to, że odpowiednie białka nie są kierowane do lizosomów. |
| obróbka insuliny | Preproinsulina odcięcie peptydu sygnałowego (p. sygnałowa) Proinsulina -> wiązanie dwusiarczkowe Karboksypeptydaza B obcina proinsulinę po obu stronach Insulina Enzymy trypsynopodobne obcinają C-łańcuch który wydzielany jest z aktywną insuliną |
| co powstaje z proopiomelanokortyny ? | alfa, beta i gamma - MSH ACTH beta i gamma - Lipotropina endorfina enkefalina |
| jak czynniki toksyczne mogą kowalencyjnie i patologicznie modyfikować białka ? | przez ADP-rybozylację białek G. |
| aminokwasy proteogenne | aminokwasy, dla których w kodzie genetycznych zawarte są kodony |
| aminokwasy endogenne | Aminokwasy syntetyzowane w organizmie ludzkim. zawierają się w tej grupie aminokwasy proteogenne. |
| aminokwasy egzogenne | pobierane z pożywieniem. |
| aminokwasy ketogenne | lizyna i leucyna. |
| aminokwasy ketogenne i glikogenne | Izoleucyna Tyrozyna Tyronina Fenyloalanina Tryptofan |
| Aminokwasy rzadko występujące | - L-DOPA - Cytrulina - Ornityna - Selenocysteina |
| pochodne aminokwasów białkowych uzyskiwane przez modyfikacje potranslacyjne | - kwas gamma-karboksyglutaminowy (białka osocza; proces krzepnięcia) - hydroksylizyna (tylko w kolagenie) - hydroksyprolina (kolagen i elastyna) - pirydynolina, deoksypirydynolina (kolagen) - 1-metylhistydyna, 3-metylhistydyna (białka mięśni) |
| aminokwasy wolne (niewystępujące w białkach) | - cytrulina i ornityna (metabolity cyklu mocznikowego) - Beta-alanina - kwas gamma-aminomasłowy - tauryna - tyroksyna i trójjodotyronina - homoseryna i homocysteina (metabolity kwasów siarkowych) |
| Beta-Alanina | - Składnim CoA - produkt rozpadu pirymidyn |
| Homocysteina | Metabolizm aminokwasów i witamin |
| Homoseryna | Metabolizm aminokwasów |
| Ornityna | Bierze udział w syntezie argininy |
| definicja wiązania peptydowego | zachodzi między grupą alfa-karboksylową a alfą-aminową 2 aminokwasów. |
| Peptydy biologicznie czynne | Glutation Parathormon Glukagon Insulina Kininy; kalidyna Kalcytonina ACTH Angiotensyny I i II Enkefaliny i endorfiny Oksytocyna i wazopresyna |
| wpływ insuliny | - zwiększa przepuszczalność błony dla glukozy, aa, K+ - Aktywuje syntazę glikogenową, indukuje glukokinazę i fosfofruktokinazę. - stymuluje syntezę glukagonu i białka - hamuje lipolizę i aktywność karboksylazy pirogronianowej i fruktobistosfatazy |
| Budowa insuliny | A - 21aa B - 30aa połączone mostkami disulfidowymi preproinsulina - w ER, a proinsulina już w AG. |
| Glukagon | Jednołańcuchowy polipeptyd złożony z 29aa Obok adrenaliny jest antagonistą insuliny. Stymuluje glikogenolizę i glukoneogenezę: podwyższa poziom cukru we krwi. Wykazuje właściwości lipolityczne Bodziec przekazuje Cyklaza adenylanowa |
| Glutation | Enzymy do jego syntezy: Syntetaza glutamylocysteinowa i Syntetaza glutationowa. Chroni lipidy przed samoutlenieniem Aktywator określonych enzymów Należy do cyklu kwasu gamma-glutaminowego |
| Kalikreina i bradykinina | Rozszerzają naczynia krwionośne Kurczą mięśnie gładkie przewodu pokarmowego |
| struktura pierwszorzędowa | kowalencyjny szkielet specyficzna sekwencja aminokwasów zakodowana w DNA to ona już określa końcowy, trójwymiarowy kształt |
| struktura drugorzędowa | Przestrzenna interakcja sąsiednich reszt aminokwasowych -> WIĄZANIA WODOROWE Często tworzy się, gdy cz. opuszcza rybosom alfa-helisa B-zwój B-kartka |
| struktura trzeciorzędowa | inne niekowalencyjne wiązania mostki solne, mostki disulfidowe -> Kowalencyjne ! (między resztami Cys), oddziaływania hydrofobowe |
| Za tworzenie struktury trzeciorzędowej odpowiedzialne są : | - Chaperony (białka opiekuńcze) - Białkowa izomeraza disulfidowa |
| czym są domeny białkowe ? | określonym fragmentem STRUKTURY TRZECIORZĘDOWEJ, pełniącym w białku określoną funkcję. |
| struktura czwartorzędowa | Tu także grają rolę Oddziaływania hydrofobowe. z kilku łańcuchów polipeptydowych : protomerów / monomerów Podjednostki oligomerów : Kooperatywność wiązania ligandów homooligomery (enzym jabłczanowy) lub heteroligomery (hemoglobina). |
| alfa-helisa | - Zgodnie ze wskazówkami zegara - na 1 skręt helisy - 3,6 reszt aminokwasowych - Obecność PROLINY tworzy punkt załamania i przerywa alfą-helisę. |
| Beta-zwój | - Jest najściślejszym upakowaniem - Występuje zarówno w białkach włókienkowych jak i globularnych (w fibroinie jedwabiu, B-keratynie) - W miejscach zagięć występuje prolina, glicyna i aa obdarzone ładunkiem |
| zamek leucynowy | często występuje w białkach wiążących się aż DNA, choć sam nie bierze udział w wiązaniu do DNA. |
| Za prawidłowe zwijanie białek odpowiadają: | - Chaperony -> HSP70, HSP90, BIP - Białkowa izomeraza disulfidowa -> tworzenie, przebudowa i rozrywanie mostków disulfidowych - Peptydylo-prolilo-cis-trans-izomeraza -> zmienia konformację proliny |
| Rodzaje białek prostych | Globularne i Fibrylarne. |
| Rodzaje białek złożonych | Glikoproteidy Lipoproteidy Metaloproteidy Fosfoproteidy Nukleoproteidy Chromoproteidy |
| Białka globularne | globuliny, albumina, histony, prolaminy, protaminy |
| Białka fibrylarne | kolageny, elastyny, keratyny |
| Glikoproteidy | Zawierają cukry obojętne lub aminocukry. |
| Lipoproteidy | + Triglicerydy, fosfolipidy i cholesterol. |
| Metaloproteidy | Jon metaliczny jako grupa prostetyczna Ważne w transporcie i magazynowaniu |
| Fosfoproteidy | Reszta kwasu fosforowego połączona wiązaniem estrowym z seryną lub treoniną. |
| Nukleoproteidy | Białka zasocjowane z kwasami nukleinowymi. |
| Chromoproteidy | Barwny związek jako grupa prostetyczna. |
| Mioglobina | - Pojedynczy łańcuch białkowy, 153aa - 75% struktury to alfą-helisy - grupa prostetyczną to hem (Fe2+ i protoporfiryna) - Wiąże tlen przy niskim ciśnieniu parcjalnym - Krzywa wiązania tlenu przez Mb jest hiperbolą 90% wysycenia przy 20 mmHg |
| Hemoglobina | - Krzywa wiązania tlenu jest sinusoidalna - Dobrze wiąże tlen przy jego wysokich stężeniach oraz dobrze go uwalnia przy jego niskich stężeniach - Każda podjednostka zawiera hydrofobową kieszeń z hemem |
| Hemoglobina A1 vs A2 | 98% vs 2% występowania u dorosłych a2b2 vs a2d2 |
| Hemoglobiny płodowe | Podczas 1 pół roku ciąży: a2g2 Potem g2 sukcesywnie zastępowane przez b2 Hemoglobina płodowa ma większe powinowactwo do tlenu niż hemoglobina dojrzała, ponieważ tkanki płodu muszą wychwytywać tlen przy niskim ciśnieniu w łożysku. |
| Deoksyhemoglobina - forma T i R | T - Deoksyhemoglobina R - po związaniu pierwszego tlenu |
| Efekt Bohra | Powinowactwo Hb do tlenu maleje, gdy wzrasta stężenie jonów wodorowych i ciśnienie parcjalne CO2. |
| 2,3-BPG | W krwinkach czerwonych w tym samym stężeniu co Hb; 1 cząsteczka 2,3-BPG oddziałuje z jednym tetramerem. Odpowiedzialny za znaczne obniżenie powinowactwa Hb do tlenu, umożliwiając jego uwalnianie w tkankach przy prawidłowym PO2. |
| podwyższone stężenie 2,3-BPG | wywołuje przejście Hb w formę T, a zatem uwolnienie tlenu. stężenie 2,3-BPG wzrasta w erytrocytach w niedokrwistości czy na wysokościach. |
| Albumina jest białkiem transportowym dla: | - Jonów metali (50% Ca i Cu) - Bilirubiny (wiąże ją;zabezpiecza) - Soków żółciowych (odzysk z jelit i t. do wątroby) - Wolnych kwasów tłuszczowych (wydz. z adipocytów) - Hormonów (tarczycy i steroidowych) |
| Kolagen | - Stanowi ok. połowę masy białka w organizmie - Prawoskrętna helisa z 3 lewoskrętnych a-helis (po 1050aa) = Tropokolagen, podstawowa jednostka strukturalna Ma unikatowy skład aminokwasowy: 33% reszt to Gly 10% Pro 10% Hyp 1% Hyl |
| Polimeryzacja PrPsc | Przy udziale ß-kartki jest możliwość przyłączenia kolejnej cząsteczki takiego białka Proces całkowicie odwracalny do momentu uzyskania krytycznego rozmiaru -> Tworzenie się złogów ß-amyloidowych |
| Przyłączanie ubikwityny do białek | poprzez lizynę. |
| Toksyna błonicz, Exotoxyna A - aktywność jakiego enzymu wykazują + reakcja | - ADP-rybozylotransferazy NAD + eEF2 -> Nikotynamid + ADP-rybozylo-eEF2 |
| Rycyna - aktywność jakiego enzymu wykazuje + reakcja | Ricinus communis N-glikozydazy katalizuje hydrolizę adeniny 28S rRNA obecnego w podjednostce 60S rybosomu |
| Cykloheksimid | Streptomyces griseus blokuje przemieszczanie rybosomu względem mRNA, hamując tym samym elongację. Przeciwgrzybiczy |
| Puromycyna | Streptomyces alboniger wchodzi w miejsce A, zahamowanie translacji i produkcji białka również u prokariontów. |
| Jakie enzymy katalizują glikozylację reszt lizynowyeh w I etapie syntezy kolagenu mającym miejsce w aparacie Golgiego ? | galaktozylotransferaza glukozylotransferaza |
| Alfa1 - globuliny | Antytrypsyna, Antychymotryspyna, kwaśne glikoproteiny, globulina wiążąca tyroksynę, transkortyna, protrombina, lipoproteiny (HDL) |
| Alfa2 - globuliny | Ceruloplazmina Antytrombina III Haptoglobina Esteraza cholinowa Plazminogen Makroglobulina Białko wiążące retinol Białko wiążące witaminę D |
| Albuminy | Transtyretyna + albumina |
| ß - globuliny | Lipoproteina (LDL) Transferyna Fibrynogen Globulina wiążąca hormon płciowy Transkobalamina Białko C-reaktywne |
Created by:
milson
Popular Biochemistry sets