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PARCIAL BIOLOGIA CEL
ORIGEN, BIOMOLECULAS, PROTEINAS, MEMBRANA, MITOCONDRIA Y NUCLEO
| Question | Answer |
|---|---|
| ¿Qué es un peptidoglicano? | Hacen parte de la pared celular de las bacterias (unión de proteínas y carbohidratos) |
| Regiones de la inmunoglobulina | Región FAB (Parte que se une con el antígeno) Y FC (región que presenta. |
| Que hace la actividad óptica de aminoácidos | Desvían rayos de luz polarizada, si gira a la derecha es dextrógiro, si gira a la izquierda es levógiro |
| Niveles estructurales de la proteína (1 y 2) | Primaria (cadena polipeptídica) Secundaria: Hélices Alfa: Cada 3,6 aminoácidos un puente de hidrogeno. Laminas Beta: Se intercalan la dirección de los grupos radicales. Giros beta: 4 residuos de aminoácidos, cuando necesita un giro de 180° |
| Niveles estructurales de la proteína (3) | Terciaria: enlaces entre grupos radicales, enlaces disulfuro entre las cisteínas, Van der waals, puentes de hidrogeno. Fibrosas: estructurales, insolubles en agua. Globulares: Demás funciones de una proteína. |
| Niveles estructurales de la proteína (4) | Subunidades de polipéptidos: Dominios: regiones de la proteína que cumplen una determinada función. Motivos: Superestructuras secundarias |
| Los aminoácidos según su función nutricional. | Esenciales: tienen que ser consumidos. No esenciales: el cuerpo los produce. |
| Aminoácidos esenciales: Fer hizo un tremendo lio y Valentina asustada le metió un triptófano | Fenilalanina histidina, Isoleucina, treonina, lisina, Valina, Arginina, leucina, metionina y triptófano. |
| Aminoácidos no esenciales: El primo serio de Glicel | Serina, Glicina, Prolina, Cisteína, acido aspártico, acido glutámico, asparagina, alanina, tirosina y glutamina. |
| Formas de actuar de inmunoglobulina | Neutralización: impide que el antígeno surta algún efecto negativo Opsonización: permite que una célula inmunitaria fagocite el antígeno |
| Tipos de unión al antígeno | Precipitación: Se une al antígeno cuando es soluble en agua y precipita. Aglutinación: Cuando el antígeno no es soluble en agua. Varios anticuerpos se unen al anticuerpo formando aglutinaciones. |
| Desnaturalización de proteínas | Cuando se rompen enlaces de su estructura impidiendo su funcionalidad. |
| Enlace peptídico | Unión de aminoácidos (covalente) por condensación. |
| Partes de un aminoácido | Carbono alpha, hidrogeno, cadena lateral, grupo amino, grupo carboxilo. |
| Colageno | Proteína estructural, formada de tres cadenas alpha levógiros, que cuando se unen se vuelven dextrógiros, formado principalmente en los fibroblastos. |
| ¿Qué determina el plegamiento de la cadena polipeptídica? | La secuencia de aminoácidos dictada por el código genético. |
| Clasificación de aminoácidos (1) | No polares (prolina, glicina, isoleucina, leucina, metionina, valina, alanina, fenilalanina y triptófano), Polares neutros (tirosina, treonina, serina, cisteína, asparagina y glutamina) |
| Clasificación de aminoácidos (2) | Polares cargados positivamente (Arginina, histidina, Lisina) , polares cargados negativamente (Acido aspártico, acido glutámico que cuando se ionizan se convierten en glutamato y aspartato) . |
| Hemoglobina y mioglobina | La hemoglobina tiene cuatro subunidades de globina (cuatro grupos hemo) transporta oxigeno a todo el cuerpo. La mioglobina se encuentra en los musculo, al pasar la hemoglobina este le quita el oxigeno y sirve como reserva de oxigeno. |
| Glucosaminoglucano |