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PARCIAL BIOLOGIA CEL

ORIGEN, BIOMOLECULAS, PROTEINAS, MEMBRANA, MITOCONDRIA Y NUCLEO

QuestionAnswer
¿Qué es un peptidoglicano? Hacen parte de la pared celular de las bacterias (unión de proteínas y carbohidratos)
Regiones de la inmunoglobulina Región FAB (Parte que se une con el antígeno) Y FC (región que presenta.
Que hace la actividad óptica de aminoácidos Desvían rayos de luz polarizada, si gira a la derecha es dextrógiro, si gira a la izquierda es levógiro
Niveles estructurales de la proteína (1 y 2) Primaria (cadena polipeptídica) Secundaria: Hélices Alfa: Cada 3,6 aminoácidos un puente de hidrogeno. Laminas Beta: Se intercalan la dirección de los grupos radicales. Giros beta: 4 residuos de aminoácidos, cuando necesita un giro de 180°
Niveles estructurales de la proteína (3) Terciaria: enlaces entre grupos radicales, enlaces disulfuro entre las cisteínas, Van der waals, puentes de hidrogeno. Fibrosas: estructurales, insolubles en agua. Globulares: Demás funciones de una proteína.
Niveles estructurales de la proteína (4) Subunidades de polipéptidos: Dominios: regiones de la proteína que cumplen una determinada función. Motivos: Superestructuras secundarias
Los aminoácidos según su función nutricional. Esenciales: tienen que ser consumidos. No esenciales: el cuerpo los produce.
Aminoácidos esenciales: Fer hizo un tremendo lio y Valentina asustada le metió un triptófano Fenilalanina histidina, Isoleucina, treonina, lisina, Valina, Arginina, leucina, metionina y triptófano.
Aminoácidos no esenciales: El primo serio de Glicel Serina, Glicina, Prolina, Cisteína, acido aspártico, acido glutámico, asparagina, alanina, tirosina y glutamina.
Formas de actuar de inmunoglobulina Neutralización: impide que el antígeno surta algún efecto negativo Opsonización: permite que una célula inmunitaria fagocite el antígeno
Tipos de unión al antígeno Precipitación: Se une al antígeno cuando es soluble en agua y precipita. Aglutinación: Cuando el antígeno no es soluble en agua. Varios anticuerpos se unen al anticuerpo formando aglutinaciones.
Desnaturalización de proteínas Cuando se rompen enlaces de su estructura impidiendo su funcionalidad.
Enlace peptídico Unión de aminoácidos (covalente) por condensación.
Partes de un aminoácido Carbono alpha, hidrogeno, cadena lateral, grupo amino, grupo carboxilo.
Colageno Proteína estructural, formada de tres cadenas alpha levógiros, que cuando se unen se vuelven dextrógiros, formado principalmente en los fibroblastos.
¿Qué determina el plegamiento de la cadena polipeptídica? La secuencia de aminoácidos dictada por el código genético.
Clasificación de aminoácidos (1) No polares (prolina, glicina, isoleucina, leucina, metionina, valina, alanina, fenilalanina y triptófano), Polares neutros (tirosina, treonina, serina, cisteína, asparagina y glutamina)
Clasificación de aminoácidos (2) Polares cargados positivamente (Arginina, histidina, Lisina) , polares cargados negativamente (Acido aspártico, acido glutámico que cuando se ionizan se convierten en glutamato y aspartato) .
Hemoglobina y mioglobina La hemoglobina tiene cuatro subunidades de globina (cuatro grupos hemo) transporta oxigeno a todo el cuerpo. La mioglobina se encuentra en los musculo, al pasar la hemoglobina este le quita el oxigeno y sirve como reserva de oxigeno.
Glucosaminoglucano
Created by: Yulieth
Popular Biology sets

 

 



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