Help
Options
Didn't know it?
click below
click below
Knew it?
click below
click below
Don't Know
Remaining cards (0)
Know
retry
shuffle
restart
0:00
Embed Code - If you would like this activity on your web page, copy the script below and paste it into your web page.
Normal Size Small Size show me how
Normal Size Small Size show me how
Postraduccionales
Modificaciones Post-traduccionales
| Question | Answer |
|---|---|
| ¿Que son las modificaciones post-traduccionales? | Son rutas de modificación a proteínas para obtener una proteína funcional |
| las modificaciones post-traduccionales son el tráfico o | destino de las proteínas |
| las modificaciones post-traduccionales son la maduración o | procesamiento del polipéptido naciente |
| En las modificaciones post-traduccionales ocurre el | plegamiento de proteínas y degradación de las proteínas |
| Organelos implicados en el tráfico o destino de las proteínas | Ribosomas y reticulo endoplasmico, Aparato de Golgi |
| El aparato de Golgi facilita la formación de | Vesiculas |
| Todas las proteínas empiezan su tráfico en el citosol, excepto | mitocondria y cloroplastos. |
| Si no presentan esto las proteínas se quedan en el citosol | Señales de clasificación o secuencia señal |
| Que son las señales de clasificación | Regiones continuas de la secuencia de aa, 15 a 60 medios, situados en los extremos de la cadena. |
| Primer proceso del mecanismo de entrada al lumen del RE | secuencia señal sintetizada y reconocida por la señal SRP |
| Segundo proceso del mecanismo de entrada al lumen del RE | Detención temporal de la elongación del polipéptido en el ribosoma. SRP reconocida |
| En el tercer proceso del mecanismo de entrada al lumen del RE, existe una interacción con otra proteína llamda | Proteína receptora del ribosoma. |
| ¿Porqué se llama proteína receptora del ribosoma? | Porque reconoce la subunidad mayor del ribosoma y efectua papel como polipeptido naciente |
| Proteína que actúa en el cuarto proceso del mecanismo de entrada al lumen del RE que escinde el peptido | Peptidasa de la señal |
| Fenómenos que ocurren en el lumen del RE | el grupo carboxilo del polipeptido pasa a a través de la membrana del RE, se disocia el ribosoma y se desorganiza todo el complejo de traducción para volver a reciclarse. |
| Momento en el que tiene lugar la maduración o procesamiento del polipeptido naciente | Después de haber finalizado la síntesis |
| Menciona los 3 tipos de modificaciones post-traduccionales | Adición de grupos funcionales simples, adición de grupos funcionales complejos y otras (escisión y formación de enlaces covalentes), |
| ¿En que consiste la maduración por modificación de aa? | Diversos aa del polipéptido, siempre en posiciones específicas, sufren reacciones que modifican su quimica catalizada enzimaticamente. |
| Modificación post-traduccional más frecuente que es reversible, como mecanismo de regulación de la proteína ataca grupos OH de Ser, Thr y Tyr. | Fosforilación |
| ¿La fosforilación produce un aumento o disminución en la carga (-) de la proteína? | Aumento |
| ¿Donde y cuando tiene lugar la fosforilación? | En el citosol después de la síntesis y plegamiento de proteína. |
| Modificación post-traduccional que tiene lugar en el 50% de las proteínas eucarióticas. Se quita el grupo amino en la cadena lateral de residuos de lisina, de forma reversible. | Acetilación |
| La acetilación es en parte responsable de la condensación de la cromatina | Verdadero |
| Modificación post-traduccional en la que varias hidroxilasas presentes en el RE, cataliza la incorporación de grupos OH a algunas proteínas.Proy, Lys | Hidroxilación |
| Modificación post-traduccional que consiste en la incorporación de metil-F amino de la cadedna lateral Lys, o bien grupo - carboxilo de Glu. | Metilación |
| Modificación post-traduccional que consiste en la unión covalente de cadena de oligopolisacáridos (glicanos) a la cadena lateral de aa. Muy relevante en proteínas de membrana y exteriores. Inexistente en procariotas. | Glicosilación |
| Donde se lleva a cabo la glicosilación | en AG |
| Funciones de las glicoproteínas: | establecer conformación de la proteína, aumenta estabilidad y resistencia a la digestión por proteasa, aumenta la vida media en plasma. Hace las proteinas mas hidrofilas, por lo tanto, aumenta solubilidad, importantes determinantes antigenicos. |
| ¿En que consiste la modificación por lipidos, acilacion de grasas? | Puede afectar cadenas laterales o a los extremos terminales . Se aumenta la hidrofobicidad de la proteína, el lipido supone un punto de anclaje en la proteina. |
| Lugar donde se lleva a cabo al acilacion de grasas | Proteínas citosolicas solubles, sintetizadas en ribosomas libres. |
| La acilación de cadenas laterales ocurre en | Ser, Thy y Cys |
| Muchas proteínas forman entrecruzamientos covalentes mediante | puentes disulfuro |
| Función de los puentes disulfuro | Plegamiento correcto, protegen la conformación nativa de la proteína. principalmente en cys. |
| La actividad de algunas enzimas se regula mediante la adición de | mononucleotidos |
| LA ADP = | ribosilación |
| La maduración por escición de proteínas también se conoce como: | procesamiento proteolítico |
| Consiste en la ruptura específica del polipéotido en polipéptidos más pequeños, cada uno con distinta actividad | Maduración por escición de proteínas |
| El procesamiento proteolítico es el proceso de activación de precursores inactivos a proteínas activas | verdadero |
| precursor enzimatico inactivo | zimogeno |
| Describe el procesamiento proteolítico de la insulin | Insulina sintetizada en celulas B como preproinsulina, el RE se elimina secuencia proinsulina, se transporta hasta AG donde proteoliticas la convierten en insulina activa. |
| Que características otroga el plegamiento de proteínas | funcionalidad y estabildad |
| ¿Como es el plegamiento para polipeptidos pequeños? | espontáneo |
| La mayoría de los casos el plegamiento correcto requiere de: | proteínas especiales o chaperones |
| ¿Qué determina la estructura 3D inactiva? | la secuencia de aa |
| EL principio básico del plegamientos son las proteínas implicadas llamadas | chaperones |
| Donde se degradan las proteínas principalmente | Completamente en la célula en los lisosomas |
| La degradación de proteínas se lleva a cabo a través de un | recambio proteíco |
| Es necesario para mantener en todo momento el nivel adecuado de proteínas, para impedir la acumulación de proteñinas anormales y facilitar el reciclado de los aa | Recambio proteñico |
| Las proteínas que se degradan rápidamente son | defectuosas |
| Las proteínas que son estables son | las esenciales en todo momento: hemoglobina. |
| las enzimas lisozomales que hidrolizan proteínas se denominan | catepsinas |
| La degradaciòn citosólica requiere | proteosoma y mayor ATP |
| Intervienen como mediadores de la degradaciòn | señales moleculares especiales, aa N-terminales, ubiquitina |
Created by:
elei2
Popular Biology sets