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biocel

biocel 2o parcial

QuestionAnswer
Dónde está Ran activa? Nucleoplasma
Dónde está RanGEF? Unida a cromatina
Dónde se encuentran las peroxinas? Citosol (son solubles)
Cómo se transportan las proteínas de matriz de peroxisomas? Translocón
Cómo se transportan las proteínas de membrana de los peroxisomas? Complejo docking (no es necesario translocón)
Qué orgánulos necesitan chaperonas para importar proteínas? Qué implica eso para el transporte de proteínas a orgánulos que no necesita de chaperonas? Mitocondrias, RE necesitan porque sus proteínas se importan estiradas (salvo excepciones). El núcleo y los peroxisomas no necesitan chaperonas porque sus proteínas entran plegadas.
Similitudes entre "receptores" del núcleo y peroxisomas? Y los receptores de las mitocondrias y el RE? Receptores de núcleo y peroxisomas son solubles, los de núcleo son receptor y a la vez transportador. En las mitocondrias receptores están anclados (parte del complejo proteico del translocón), similar al RE donde el receptor está separado pero cerca.
Qué orgánulos tienen complejo docking? Y cuáles no lo tienen? (exceptuando orgánulos post-RE del sistema endomembranas) Peroxisomas, RE tienen. Núcleo, mitocondrias no tienen.
Qué otra similitud comparten los "receptores" de núcleo y peroxisomas? Acompañan la carga dentro del orgánulo (no del todo cierto en el caso de proteínas de membrana peroxisomales).
Los transportes a nucleoplasma y peroxisomas consumen energía? En qué forma? Al nucleoplasma consume GTP (Ran), a peroxisomas se consume ATP.
Los transportes a mitocondrias y RE consumen energía? Cómo? Transporte a mitocondrias con chaperonas. Transporte a RE con chaperonas y consumo de GTP para reanudar traducción.
SRP es un complejo.... complejo ribonucleoproteico (6 cadenas polipeptídicas + 1 cadena RNA) y tiene actividad GTPasa.
El receptor SRP es.... es el complejo docking, la subunidad alfa tiene actividad GTPasa.
Hacia dónde están orientados los extremos amino y carboxilo de una proteína transmembrana de tipo I? Amino hacia lumen de RE o Golgi (extracel) y carboxilo hacia citosol.
Qué reconocen la calnexina y la calreticulina? Proteínas monoglucosiladas
Qué reconoce el glucosil transferasa? Dominios hidrofóbicos expuestos
Qué modificaciones se dan en el RE? 1) plegamiento 2) enlaces disulfuro 3) N-glucosilación 4) control de calidad ERAD
Qué vesículas son internalizadas en la endocitosis mediada por receptor? clatrina
Qué proteínas componen las bandas de adhesión? Y cuáles sirven de adaptadoras en su dominio citosólico? Cadherinas clásicas; adaptadoras: p120-catenina, 𝛽-catenina, 𝛼-catenina y vinculina
Qué proteínas componen los desmosomas? Cuáles son sus proteínas adaptadoras citosólicas? Cadherinas no clásicas; adaptadoras: desmogleína y desmocolina.
Cuáles moléculas de adhesión dependen de calcio? Cadherinas, selectinas, integrinas
Qué secuencia contienen los ligandos de las integrinas? RGD
Qué dominios tiene Grb2? Cuál es la función de cada uno? SH2 reconoce fosfotirosina del RTK, y SH3 que activa Sos.
Qué función desempeña Sos? Es GEF de Ras.
Dónde está ubicada la calnexina? Y la calreticulina? Clanexina es de membrana; calreticulina es soluble.
Created by: shuunami
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