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GeneXpress 05

Translation

QuestionAnswer
Was ist anticodon? Gruppe aus 3 komplementären Basen auf der tRNA, die das entsprechende Codon auf der mRNA erkennt und daran bindet
Was und wo sind modifizierte Basen? Nucleinsäurebasen, die nach der Transkription chemisch verändert wurden sind, wie bei tRNA, ATCG alle können mod sein
5'UTR kurze Seq am 5'-Ende der mRNA, die nicht in ein Protein translatiert wird
ORF Open reading fram: offene Leseraster: Seq der mRNA oder der der entsprechnd Region der DNA, die in ein Protein translatiert wird
welche RNA hat zentrale enzymatische Funktion bei der Translation? wann wird die Reaktion effiziente rRNA, wenn Proteine dazukommen wird effizienter
Ribosomen UE Aufgabe der kleinen und großen? große UE:Starr, Erstellung der Peptidbindung zuständig, Interaktion zwischen mRNA und tRNA kleine UE:flexibel,Entschlüsselung des mRNA Codes
tRNA CCA Ende? 3' CCA-OH Ende, wird posttranskriptional angehängt, hier binden Aminos
Akzeptorstamm? unter CCA, dsRNA
Anticodonschleife?, Bindung? Anticodon binden mit Codon der RNA:5'-Base des Codons der mRNA bindet 3'-Base des Anticodons der tRNA.
sense und nonsense codons? gesamt 64: 61 sense und 3 nonsense (stopcodons)
was von tRNA bindet noch mit Ribosom außer anticodon? T- und D-Loops
warum werden Basen in tRNA modifiziert? geschieht durch Methylierung, verhindert, dass bestimmte Basen sich binden und hilft tRNA an ribosomale Proteine zu binden
was ist Wobble? die letzen 2 Basen von tRNA Antocodon binden mit den ersten 2 Basen des mRNA Codons nach Watson-Crick,die letze Base wackelt (wobble)
Warum 64 codons aber nur ca. 40 tRNA? ähnliche Aminos haben ähnliche codons, unterscheiden sich nur in 3te Base-> eine tRNA kann mehrere anticodons erkennen
Welche Stopcodons gibt es? Namen? UAG als amber (bernsteinfarben) UAA als ochre (ockerfarben) UGA als opal (opalfarben)
wie werden tRNA beladen? durch Aminoacyl-tRNA-Synthasen Sind sowohl für AS als auch ihre tRNA spezifisch 1. AS wird durch Bindung von AMP aktiviert 2. AS wird an Ribose 2'OH oder 3' OH des A (von CCA) gebunden
Prok. EF-Tu? Elongationsfaktor, Schutzt die tRNA vor hydrolyse, wenn richtige tRNA mit dem Codon gebunden hat verlässt EF-Tu tRNA wieder
Nomenklatur GlyRS? GlyRS (Glycin-tRNA-Synthase)
Nomenklatur tRNA? GlytRNA, (Aminos+tRNA)
wie unterscheidet das Enzym Aminoacyl tRNA Syntase Aminos voneinander? sie erkennen spzifisch die AS durch Ladung, Hydrophobizität, Größe und Form wird unterschieden (einfacher mit Größer)
wie erkennt das Enzym Aminoacyl tRNA Syntase die richtige tRNA? aufgrund des seq des anticodons oder Akzeptor Stamm (Unter CCA dsRNA) oder beides
wie kontrolliert Aminoacy Syntase den Einbau falsche AS? 1. Falsche AS ist in Aktiven Zentrum-> wird wieder abgebaut 2. Es wird vorher die Flasche AS erkannt
die Sits in Robosome? Name? was bindet? A:Aminoacyl, hier bindet neue Aminoacyl tRNA P: Peptidyl, hier bindet erste Aminoacyl tRNA und syntethisierte Peptid E:Exit, hier verlässt leere tRNA das Ribosom
4 Phasen der Trnaslation? Initiation → Elongation → Termination → Ribosom Recycling
Initiation? was ist wichtig?wo Anfang? Anfang nach Identifikation der Startcodon EF wichitg (EF-Tu bei Prok und EF-1A bei Euk) und Initiator-t RNA wichtig (fMeth bei Prok und Met bei Euk)
was ist fMet? bei Prok ist intiator tRNA chemisch mit N-formyl markiert, bindet in P-Site, hier bindet kein EF-Tu
Initiation Ablauf? Startcdon wird erkannt i-tRNA in P-Site G-Cap und PolyA
Initiation Prok und euk Unterschied? Prok:Starcodon AUG wird so idetifiziert->Direkte Interaktion zw SD-seq der mRNA und rRNA des kleine Ribosomen UE Euk:AUG identifikation durch komplexen 5'-3' scanning-Prozess
Initiation bei Prok? an kleine UE IF1,2,3 und GTP SD von mRNA bindet mit 16s der kleinen UE fMet an kleine UE IF3 wird frei-> kleine und große UE kommen zus IF1,IF2 werden frei> EPA sites bildung-> fMet in P Site
Initiation bei Euk? AUG Identifikation durch scanning Prozess,PABP wichtig, keine direkte Verbin zw mRNA und rRNA-> Lassostruktur der mRNA und Proteine, eIF1 blockiert A und E Site, große UE binden IF gehen ab
Aufbau Bakterielle und Euk mRNA Prok: 5'-ppp---SD--AUG--Stop---SD--AUG---Stp-3' Euk:5'PPPCap----AUG-------Stop---3'-PolyA
was braucht Start der Translation? tRNAs, beladen mit den jeweils spezifischen Aminosäuren (Aminoacyl-tRNA), •verschiedene Translations- Elongationsfaktoren, Guanosintriphosphat (GTP) als Energielieferant und das Enzym Peptidyltransferase
3 Phasen der Elongation? Decodierung, Peptidbindung, Translocation
Decodierung Aminoacyl-tRNA und EF-Tu/EF-1A bilden komplex mit Ribosom, ersten Basen WC Parrung die 3te wobblt
Peptidbindung Peptidyltransferase, bindung der Amino von der tRNA von p-Site mit Amino von A-Site
Translocation EFG ahm tRNA nach und schiebt andere tRNA aus A- Site,leere tRNA nun in E-Site
Termination Stop UAG Amber UAA ochre und UGA opal werden durch Release Faktor erkannt
gibt es tRNA für Stopcodon? nein, Stops werden durch release Faktor erkannt RF 1 und RF2 bei Pro und eRF1 für alle
RBS? Ribosomenbindestelle: nur in Prok Zellen, die binden Ribosom an mRNA: SD seq
Core Promoter? BRE, TATA, INR DPE DPE(Downstream Promer Element) BRE(
Nonsense Supression Stops können bewusst überlesen werden, bei bestimmten mRNA, auch bei Viren
Frameshifting Leserasterverschiebung, z.b durch Delition oder Insertion,
Selenocytein Sec 21te Amino:hat statt statt schwefel ist Selen eingebaut, selten steht das Stopcpdon UGA für Selenocytein, dafür extra SECIS- Seq aug Gen, Sec hat eigene tRNA-Sec beladen mit serin-> dann mdifizert zu Sec
wie wird Translation reguliert? Überlesen des Stops,Verschieben des Leseraters,21+22 Aminos,5' und 3' UTR,
zu welche Amino ist Sec analog? zu Cytein, hat aber statt Schwefel Selen eingebaut
PABP? PolyA BindungsProtein
wie wird SD bei Prok Blockiert? 5'UTR Prok SD wird durch Riboswitch blockiert
Regulation der Transl bei euk 3'UTR Qualitätskontrolle
Created by: sh2013
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