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tema 15
| Question | Answer |
|---|---|
| como son los rib del rer respecto a los del citoosl | iguales |
| que 4 elementos tiene que tener un ribosoma pa que vya al RER | peptido señal en la prot sintetizandose SRP unido (particula de reconocimiento del peptido señal) receptor de SRP (en la memb del RER) translocon (en la memb del RER) |
| peptido señal que es ,como es | lo primero que se sintetiza en proteinas que tienen que ir al RER , lisosomas golgi o membrana 9/12 aa hidrofobicos etiqueta que las marca |
| donde se une SRP y q pasa | se une al peptido señal y pausa la traduccion tiene actividad gtpasa |
| primeras chaperonas descritas | HSP heat shock protein , de choque termico |
| las chaperonas solo pliegan o depsliegan | falso |
| 2. Forma un complejo en forma de barril (tipo jaula) para aislar a la proteína mal plegada → | HSP60 |
| tapa del complejo en forma de barril | hsp10 |
| hsp70 | evita plegamientos incorrectos actua durante la traudccion manteniendo a la prot desnaturalizada |
| hsp90 | se une a prot no plegadas correctamente , y evita que formen agregados toxicos |
| hsp 60 que hace | estructura de barril , proporciona un ambiente hidrofobico para que la proteina se pliegue ahi adentro aislada |
| que estructura tiene hsp 60 y hsp10 y como se conocen tb | HSP60 (GROEL) 2 anillos de 7 monomeros = 14 subunidades HSP10(GROES) 2 anillos de 7 monomeros pero uno x cada lao , son las tapas |
| dominios de hsp70 | 1 atpasa 2 pinza |
| dominios hsp 90 | 1 atpasa intermedio c terminal (dimerizacion con otro ) |
| hsp 100 que hacen | deshacen plegamientos mal hechos es decir si una prot se pliega mal es erronea -- lo deshacen-- para que se degrade x el proteosoma |
| mecanismo de accion de hsp70 | hsp70-ATP se le une HSP40 y le estimula la hidrolisis de ATP como ahora esta HSP70-ADP --se le une laproteina se une NEF ADP--------ATP -----se suelta la proteina |
| hsp70 con atp tiene afinidad por unir o soltar la protrina? | con ATP la suelta , y cuando esta en forma de ADP la une por tanto gasta E para unirla y forma ATP para soltarla |
| mecanismo de accion de HSP60 | la proteina mal plegada se une a GROEL HSP60 se une ATP se une GROES HSP10 la prot se pliega dentro de la cavidad hidrolisis ATP pa soltar el peptido y liberar GROES HSP10 |
| que enzima cataliza la formacion de puentes disufuro | PDI proteina disulfuro isomerasa |
| la disulfuro isomerasa que hace? | tanto formar puentes disulf nuevos (de novo) como corregir puentes disulf erroneos |
| dominios de PDI | 4 dominios TRX a a' b b' a y a' --> son los dominios cataliticos que contienen la secuencia CIS-GLY-HIST-CIS |
| que secuencia tienen los dominios a y a´ de pdi y porq | CIS-gli - hist- CISt asi tenemos las dos cisteinas con SH SH o formando un pds entre ellas |
| como se forman s-s de novo | PDI oxidada (con un puente disulf) el SH de proteina le ataca puente disulf mixto la otra sh de la prot rompe el puente disul se forma s-s dentro de la prot queda la PDI reducida |
| como arregla la pdi puentes disulf erroneos | PDI REDUCIDA ataca al puente disulf erroneo de la prot puente disulf mixto la segunda s- de la prot rompe el puente se forma puente dentro de la prot la pdi queda reducida |
| como queda la pdi despues de actuar a) en sintesis d novo de puentes disulf b) al arreglar puentes disulf | siempre queda reducida |
| tipos de modificaciones postraduccionales (hay 6) | 1 modif covalentes 2 glicosilacion 3 modif con lipidos 4 incorporar nucleotidos o grupos prosteticos 5 sumoilacion 6 ubiquitinizacion |
| tipos de modificaciones covalentes | 1 fosforilacion 2 acetilacion 3 carboxilacion 4 hidroxilacion 5 metilacion 6 sulfatacion |
| fosforilacion residuos enzima donador | SERINA TREONINA TIROSINA KINASAS ATP O GTP reversible |
| acetilacion residuos enzima donador | LISINA ACETILTRANSFERASA (KAT) ACETIL CO A reversible |
| carboxilacion residuos enzima donador | GLUTAMATO ASPARTATO glutamato o aspartato carboxilasa bicarbonato irreversible |
| hidroxilacion residuos enzima donador | PROLINA YY LISINA prolin-hidroxilasa lisin-hidroxilasa O2 y 2 oxoglutarato (se reducen oxidandose fe2+ y vitamina C) irreversible |
| metilacion residuos enzima donador | ARGININA Y LISINA arg-metiltransferasa o lisina mtiltranferasa SAM reversible |
| sulfatacion residuos enzima donador | TIROSINA TPST tirosin protein sulfotransferasa PAPS fosfoadenina fosfosulfato irreversible |
| que es la glicosilacion y pa que sirve tipos y en q residuos se da cada uno | añadir mono di oligosac a una prot formando una glucoproteina pueden ser Nglicosilaciones (en asparagina) o glucosilaciones(en serina y treonina) |
| en q residuos se hacen las n glicosilaciones donde como | en asparagina en el RER , dolicol P se añaden 5 manosas 2 NAG transloca se añaden (en el lumen) 4 manosas 3 glucosas se añade a la asparagina |
| cuantos residuos se añaden en una n glicosilacion y a qn | (5 manosas + 4 manosas = 9 +3 glucosas + 2 NAG)=14 se añaden a la asparagina interviene el dolicol en el rer |
| cuando una vesicula va al golgi q puede pasar | que salga como vesicula pa lisosoma que se quede ahi que vaya a la memb , se fusione y libere contenido fuera que vaya a la memb y se quede como prot de memb plasmatica |
| la acilacion que tipo de modif es | es una modificacion con lipidos es la union de un acido graso con una proteina no confundir con acetilacion (modif covalente) |
| acilacion CADENAS LATERALES residuos enzima donador | en ser treonina cisteina aciltransferasas reversible donador (ac graso activado con coa) : miristoil palmitoil oleis estearil |
| pasos de una acilacion de las cadenas laterales | 1 autoacilacion de la enzima (se le añade el ac graso a al enz) 2. transferir el ac graso a la proteina diana |
| pasos de una acilacion del extremo n terminal de la proteina | primero se elimina el primer aa (metionina) autoacilacion de la enzima (se le añade el ac graso a al enz) transferir el ac graso a la proteina diana |
| diferencias entre acilacion de las cad laterales o del extremo n terminal de la proteina | las cad laterales se acilan despues de la traduccion (reversible) el extremo n terminal se acila durante la traduccion (irreversible) para el extremo n terminal tenemos que eliminar el primer aa (metionina) con una peptidasa |
| acilacion N-TERMINAL residuos enzima donador | glicina N-aciltransferasas irreversible miristoil coA , palmitoil coA |
| para que sirve una acilacion | para hacer una proteina mas hidrofobica y que se pueda insertar en la membrana , por eso se le une un ac graso (Acivado con coA) |
| prenilacion residuos enzima donador | cisteina irrversible se transfiere un isoprenoide (farnesil transferasa o geranil transferasa) donador es farneil P o geranil P |
| cuantas modif de proteinas con lipidos hay | prenilacion (añadirele un isoprenoide) acilacion (añadirle un ac graso activado con coA) |
| que es la prenilacion | es una modif de la proteina con lipidos que sirve pa hacerla mas hidrofoba añdiendole un ISOPRENOIDE a un CISTEINA |
| pasos de una prenilacion | primero se transfiere el isoprenoide a la cisteina (prenilacion) proteolisis de los 3 ultimos aa pa que la cisteina se quede como ultimo metilar su COOH para hacerlo mas hidrofobico aun |
| tipos de modificaciones de una proteina con otra | sumoilacion ubiquinizacion |
| sumoilacion residuos enzima | lisina reversible 3 enzimas en cadena E1E2E3 (E1 usa ATP pa coger la prot sumo , la pasa a E2 y esta a E3 , que la tranfiere a la lisina) E1 activadora E2 conjugadora E3 ligasa |
| ubiquitinizacion residuos enzima | lisina irreversible tiene 3 enzimas ---E1 activadora E2 conjugadora E3 ligasa |
| van marcadas las prot q hay q ubiquitinizar | si por la secuencia PEST (prolina , gllutamina ,ser , thr) |
| donde se degradan proteinas | proteosoma 26S |
| partes del proteosoma | complejo proteolitico 20 s y 2 complejos reguladores 19 s |
| como actua el proteosoma | la sec 19 s reconoce la prot ubiquit y las elimina actividad chaperona usando ATP pa desplegarla y q pase entra a la 20 desplegada actividad enteropeptidasa --la va cortando en peptidos de 7-9 que se liberan pa terminar de degradarse en el citosol |
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