Help
Options
Didn't know it?
click below
click below
Knew it?
click below
click below
Don't Know
Remaining cards (0)
Know
retry
shuffle
restart
0:00
Embed Code - If you would like this activity on your web page, copy the script below and paste it into your web page.
Normal Size Small Size show me how
Normal Size Small Size show me how
TÓPICOS 3
Propedéutico-2023-1
| Question | Answer |
|---|---|
| Moléculas formadas por carbono, oxígeno e hidrógeno | Carbohidratos. |
| Categorías principales de carbohidratos distinguibles por el número de unidades de azúcar que los forman: | Monosacáridos (1 monosacárido) Oligosacáridos. (máx 10 monosacáridos de 6 carbonos-hexosa) -Disacáridos (2 monosacáridos) ---- de 2 a 9 monosacáridos. Polisacáridos |
| Funciones de los carbohidratos: | -Combustible metabólico. -Precursores en la síntesis de ácidos grasos y algunos aminoácidos. |
| Aportación de un gramo de carbohidratos. | 4 kcal |
| Constituidos tan solo por átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno. | Monosacárido |
| Soluciones cristalinas, solubles en agua y de sabor dulce, generalmente. | Monosacárido. |
| Clasificación de monosacáridos: | • Monosacáridos simples. • Otros grupos de monosacáridos. |
| Doble enlace del grupo carbonilo en el primer carbono: Grupo aldehídico. | Aldosa. |
| Doble enlace del grupo carbonilo en el segundo carbono: Grupo cetónico. | Cetosa. |
| Monosacárido: 3-6 átomos de carbono. | 3 C - Triosas. 4 C - Tetrosas 5 C - Pentosa 6 C - Hexosa |
| Monosacáridos cíclico, 5 miembros de C. Se les conoce como: | Furanosas |
| Monosacáridos cíclico, 6 miembros de C. Se les conoce como: | Piranosas |
| Enlace de los oligosacáridos: | Enlace glucosídico. |
| Glucosa + glucosa | Maltosa |
| Galactosa + glucosa | Lactosa |
| Fructosa +glucosa | Sacarosa |
| Polímeros formados por muchos monosacáridos. | Polisacáridos |
| Polisacáridos que almacenan energía | Glucógeno y almidón |
| Polisacáridos estructurales. | Celulosa y quitina |
| Insolubles en agua y no poseen sabor dulce | Polisacáridos |
| Compuestos químicos que forman la materia viva. Resultan de la unión de bioelementos por enlaces químicos. | Biomoléculas |
| Moléculas elaboradas por el organismo. Sintetizadas principalmente por los seres vivos. Contienen una estructura con baso en carbono. | Biomoléculas orgánicas. |
| Ejemplos de biomoléculas orgánicas: | Lípidos, carbohidratos, proteínas y ácidos nucleicos. |
| Son características de la materia inerte, pero se encuentran también entre los seres vivos. La mayoría no poseen átomos de carbono, las que poseen carbono, no forman cadenas con otros carbonos y con hidrógenos. | Biomoléculas inorgánicas. |
| Ejemplos de biomoléculas inorgánicas: | Agua, sales minerales, dióxido de carbono, oxígeno. |
| ¿Cuáles son las biomoléculas más simples? | Hidrocarburos (carbohidratos) |
| Están formadas por catión y anión. | Sales minerales. |
| Formas en que pueden presentarse las sales minerales: | • Sales insolubles o no disociadas. • Sales en forma disociada o sales solubles o disuelta |
| Reside en la FUNCIÓN ESQQUELÉTICA, sales minerales: | Carbonato de calcio - caparazones. Fosfato de calcio - conchas y huesos. |
| Fenómenos fundamentales biológicos de las sales minerales: | • Equilibrio Osmótico. • Equilibrio Ácido Base. |
| Funciones específicas de las sales minerales: | • Transmisión de impulso nervioso (Sodio y Potasio). • Contracción musculara (Calcio). • Coagulación (Calcio) |
| Medio de transporte de nutrientes celulares y de las reacciones químicas del metabolismo. Reactivo en reacciones químicas celulares. Interacción da estructura, propiedades de biomoléculas y componentes celulares, está en todos los lugares de la célula. | Agua |
| Molécula más abundante de los seres vivos | Agua |
| Se encuentra dentro de las células (espacio intersticial o intercelular), o bien, circulando por el organismo (sangre, linfa o saliva). | Agua |
| Estructura de la molécula del agua: | Neutra en conjunto. Presenta bipolaridad. Moléculas unidas por puentes de hidrógeno. |
| Punto de fusión del agua: | 0ºC |
| Punto de ebullición del agua: | 100ªC |
| Calor de vaporización del agua: | 2260 J/g |
| Funciones biológicas del agua relacionadas con sus propiedades fisicoquímicas: | Función disolvente. Medio de reacción. Función transportadora. Función bioquímica. Función estructural. Función termorreguladora |
| El agua mantiene compuestos ionizados permitiendo que puedan reaccionar entre ellos. | Función disolvente. |
| El agua facilita la movilidad de las moléculas para realizar una reacción | Medio de reacción |
| Medios de transporte constituidos por agua: Sangre, linfa. LCR. | Función transportadora. |
| Participación del agua como sustancia reaccionante o sustrato. | Función bioquímica. |
| El agua da consistencia a células o estructuras, función de auténtico esquelético. Ej. Plantas herbáceas y medusas. | Función estructural. |
| Sudor y vapor, generan la función en relación al agua: | Función termorreguladora. |
| Grupo especializado de proteínas, actúan como catalizadores (aumentan vel. reacción), diferentes tamaños y requerimientos. | Enzimas. |
| Cambian el estado de reacción a través del método REDOX, transfiriendo electrones. | Clase 1. Oxidorreductoras. |
| Trasfieren un grupo funcional de una donadora a una aceptora. | Clase 2. Transferasas. |
| Grupo de enzimas más numeroso, ruptura de enlaces incorporando una molécula de agua (hidrolisis) | Clase 3. Hidrolasas. |
| Enzimas que rompen ligaduras entre carbono-carbono, carbono-oxígeno y carbono-nitrógeno por medios diferentes a la hidrólisis y a la oxidación. Forman o se añade un doble enlace. | Clase 4. Liasas. |
| Reordenamiento intramolecular hacen transferencia de grupos dentro de la misma molécula. | Clase 5. Isomerasas. |
| Forman enlaces entre dos moléculas con intervención de ATP. | Clase 6. Ligasas. |
| Absolutamente necesaria para los sistemas vivos, las reacciones sean catalizadas o no, dependen para su desarrollo de las leyes de la termodinámica. | Actividad enzimática |
| ¿Qué provoca la presencia de un catalizador? | Disminución en la energía de activación requerida y aumenta la velocidad de desarrollo. |
| Formas que tiene de realizar su actividad catalítica: | 1. Unirse con el sustrato. 2. Facilitar la modificación del mismo para su cambio a producto |
| ¿Qué es la energía de activación de la encima? | Diferencia entre el nivel de energía basal y la correspondiente al estado de transición. |
| Al realizar la actividad enzimática las reacciones catalizadas enzimáticamente incrementan su velocidad, no se modifica el equilibrio de estas siguen las leyes de termodinámica independiente de su presencia o ausencia del catalizador. VERDADERO-FALSO | Verdadero |
| Reacción espontánea y libera energía. Reactivos a un nivel de energía libre más alto que los productos. | Reacción exergónica. |
| Reacción no espontánea y se añade energía. Reactivos en un nivel más bajo de energía libre que los productos | Reacción endergónica. |
| Las moléculas a modificar se sitúan en una región concreta de la enzima denominada centro o sitio activo. | Actividad catalítica: Unión de la enzima con el sustrato. |
| Responsable de 2 propiedades básicas de la molécula. 1. Especificidad. 2. Acción catalizadora de la proteína. | Centro o sitio activo. |
| Catalizadores con una eficacia muy alta comparados con los catalizadores no biológicos. | Enzimas |
| Modelos de unión del sustrato con la enzima: | Modelo de Fischer (llave-cerradura) Modelo de Koshland-Neet (Ajuste inducido, guante y mano) |
| Para llevar a cabo esta aceleración en catálisis enzimática, se apoya en los siguientes mecanismos: | 1. Disminución de la entropía. 2. Facilitación del medio ambiente o ambiente de reacción. 3. Introducción de tensión o distorsión sobre sustrato. 4. Existencia de grupos catalíticos específicos. |
| Estudio de la actividad enzimática que implica el análisis de la velocidad de actuación de la enzima. | Cinética enzimática. |
| Aceleración de la catálisis enzimática va de: | Aceleran reacción 10 a 20 veces |
| Catalizan la misma reacción con distintas cinéticas. Se caracterizan por presentar diferencias estructurales entre ellas que justifican una cinética variable. | Isoenzimas |
| Una misma enzima puede existir bajo formas de ----diferentes en varias partes del cuerpo catalizando siempre la misma reacción | Isoenzimas |
| Factores que afectan la actividad enzimática son: | P.H y temperatura |
| ¿pH en el cual trabaja la pepsina gástrica? | 2 |
| ¿pH en el cual trabaja la tripsina intestinal? | 8 |
| ¿Enzima con rango variable de pH en el cual puede trabajar? | Amilasa salival |
| Conjunto de moléculas que disminuye la actividad enzimática, son utilizadas para controlar el grado de actividad de una enzima. | Inhibición enzimática. |
| Dependiendo del tipo de unión que establezcan con la enzima hay dos grandes grupos de inhibidores: | Inhibidores reversibles. Inhibidores irreversibles. |
| Inhibición reversible, clasificación dependiendo el lugar y forma de unión a la enzima. | Inhibidores competitivos. Inhibidores no competitivos. Inhibidores acompetitivos. |
| La unión del sustrato está bloqueada en el sitio activo se encuentra el inhibidor ----. | Inhibidor competitivo. |
| El sustrato puede unirse al sitio activo o a otra zona sitio alostérico pero la reacción está bloqueada. | Inhibidor no competitivo. |
| El inhibidor se une a la enzima en el sitio activo o en alguna otra zona. | Inhibidor acompetitivo. |
| Se unen a la enzima mediante enlaces covalentes en el centro activo o en cualquier otro lugar (sitio alostérico). | Inhibición irreversible. |
| Ejemplo de inhibición irreversible: | Penicilina y otros antibacterianos, impidiendo la actividad de síntesis de la pared bacteriana. |
| ¿Función del acido acetilsalicilico? | Inhibe la ciclooxigenasa 1 y 2 (COX-1 y COX-2) de forma irreversible y se dejan de producir prostaglandinas a partir del ácido araquidónico |
| Responden aumentando o disminuyendo su actividad catalítica en respuesta a determinados moduladores o moléculas señal. | Enzimas reguladoras o acompetitivas |
| Si la unión del modulador es reversible, se denominan: | Enzimas alostéricas |
| El propio sustrato actúa también como modulador; modulador positivo (activador), aumenta la afinidad, relajado. | Homotrópicos |
| El modulador y sustrato son moléculas diferentes; modulador negativo, (inhibidor), reduce afinidad, tenso. | Heterotrópicos |
| Reguladas por modificación covalente cuando la unión del modulador es una unión tipo covalente. | Enzimas reguladoras |
| Los precursores inactivos son denominados: | proenzimas o zimógenos |
| Sistema diferente de regulación lo constituye: | las enzimas que se sintetizan en forma de precursores inactivos determinadas circunstancias se produce la activación. |
| Proenzima que es activada por la pepsina: | Pepsinógeno |
| Proenzima que es activada por la tripsina: | Quimiotripsinógeno |
Created by:
VickyECh27