Help
Options
Didn't know it?
click below
click below
Knew it?
click below
click below
Don't Know
Remaining cards (0)
Know
retry
shuffle
restart
0:00
Embed Code - If you would like this activity on your web page, copy the script below and paste it into your web page.
Normal Size Small Size show me how
Normal Size Small Size show me how
Biokemi&Cellbiologi
| Question | Answer |
|---|---|
| Vilka klasser av protein finns? | •Enzymer •Strukturella proteiner •Rörelseproteiner •Regulatoriska proteiner •Transportproteiner •Signalproteiner •Receptorproteiner •Försvarsproteiner •Förvaringsproteiner |
| Vad är aminosyror?* | •Byggstenar i proteiner • |
| Hur många aminosyror finns? | >20 st |
| Hur ser aminosyrors grundstruktur ut? | •Karboxylgrupp •Aminogrupp •Proton/väteatom •R-grupp |
| Vad är en karboxylgrupp? | |
| Vad är en aminogrupp? | |
| Vad är en R-grupp på aminosyror? | |
| Vad menas med L-isomerer och D-isomerer när det kommer till aminosyror? | •Alla aminosyror förutom glycerin existerar som två stereoisomeriska versioner •Eftersom fyra grupper bundna till samma α-kolatom •L-isomeren (Left) är den enda som finns i proteiner (man vet inte varför) •D-isomeren (Derecha) finns också i naturen |
| Vad kallar man flera aminosyror som sitter ihop? | Polypeptid (Peptidkedja) |
| Hur existerar aminosyror i olika pH? | Lågt: •Surt = många H+-> fyller på med H+ •+laddad •Karboxyl- och aminogrupp protonerade Neutralt: •Karboxylgrupp deprotonerad, Aminogrupp protoneras •Neutral Högt: •Basiskt = få H+ -> H+ tas •-laddad •Karboxyl- och aminogrupp deprotonerade |
| Vad är en Zwitterjon? | •Dipolär •Amfojon •En jon som har både en negativ och en positiv laddning på olika atomer •Aminosyror är oftast zwitterjoner vid neutralt pH |
| Varför är kroppens pH så noga reglerat? | •pH är mycket viktigt för aminosyrors och därmed proteiners, funktion |
| Hur kan Aminosyror delas in vid pH 7? | •Polära oladdade (vätet släpper inte oavsett pH, behövs katalysator) [6st] •Polära laddade (negativt [2st] och positivt [3st] laddade) •Opolära (innerst i proteiner pga hydrofoba) [9st] |
| Vad är en kovalent bindning? | •Elektronparbindning •Uppstår när två eller flera atomer delar ett, två eller tre elektronpar mellan sig |
| Hur mycket väger en aminosyra? | Aminosyra ≈ 110g/mol = 110 Da |
| Hur bildas peptidbindningar? Vad är? | •Bindningar mellan aminosyror •Kondensationsreaktion (H2O) •Karboxylkolatomen från en aminosyra binds till aminogruppens kväveatom hos den andra med en kovalent bindning |
| Vad menas med en kondensationsreaktion? | Två eller ibland fler molekyler kopplas ihop samtidigt som en liten partikel, i organiska reaktioner oftast En vattenmolekyö, avlägsnas från de reagerande partiklarna |
| Vad är Dalton? | Proteinmassa uttrycks ofta i Dalton. 1 Da = 1g/mol |
| Vilka är nivåerna i proteins struktur? | 1. Primärstruktur 2. Sekundärstruktur 3. Tertiärstruktur 4. Kvartärstruktur |
| Beskriv primärstrukturen hos proteiner | •Ordning på AA |
| Hur skriver man peptidkedjor? | •Skillnad på ”Gly-Ala” och ”Ala-Gly” •AA m fri aminogrupp skrivs först •AA m fri karboxylgrupp skrivs sist •Aminosyrasekvenser har alltså en rikting |
| Vad är N- och C-terminal på aminosyror? | •Änden av aminosyran med aminogruppen kallas N-terminal (lr aminoterminal) •Änden med karboxylgruppen kallas C-terminal (lr karboxylterminal) •Vid pH 7 är N-terminalen + och C-terminalen - |
| Vad menas med en polypeptids ”ryggrad” (backbone)? | •R-grupperna ’sticker ut’ och kan reagera •R-grupperna är sidokedjor •Backbone/ryggraden är konstant |
| Beskriv sekundärstrukturen hos proteiner | •α-helix: •β-flak •random coil •Hålls ihop med vätebindningar (ganska stabilt) |
| Beskriv en α-helix | •Högervriden •Hålls ihop genom vätebindningar •Inget hålrum i mitten •Representeras av spiral eller cylinder |
| Beskriv ett β-flak | •Hålls ihop av vätebindningar •Två eller fler polypeptidkedjor i varje β-flak (β-strängar) (ofta 4-5, upp till 10) •Bakbones parallella •Representeras av pilar |
| Vilka är huvudmodellerna för att visualisera proteiner? | •Ball-and-stick •Spacefilled •Spiral-and-ribbon |
| Beskriv en random coil | • Sekundärstruktur utan tydligt mönster •inte random |
| Beskriv tertiärstrukturen hos proteiner | •Hålls ihop av: vätebindningar, van det waals-bindningar, jonbindningar och svavelbindningar/svavelbryggor •indningar mellan AA i olika sekundärstrukturer •Nu börjar globulära proteiner bildas •3D •Beskriver den slutliga vikningen av polypeptiden |
| Beskriv kvartärstrykturen hos proteiner | •Flera peptidkejor (subenheter) •Subenheter lika eller olika •Samma bindningar tertiärstruktur (vätebindningar, van det waals-bindningar, jonbindningar & svavel-bindningar/svavelbryggor, hydrofobiska interaktioner) •Kan vara dimera, trimera o.s.v. |
| Hur fungerar Vätebindningar? | •Intramolekylär bindning •”starkare” form av dipol-dipol-bindning •Två starkt elektronegativa atomer ”delar” på en proton (väteatom) (H i molekyl med ena & binder till andra) •-OH, -NHx, HF |
| Hur fungerar van der Wallsbindningar? | •Mellan molekylers inducerade poler •”Tillfällig dipol-dipol-bindning” •Elektronerna aldrig stilla -> ibland fler en sida -> negativare laddning (-> påverkar andra) •Laddning ytterlägen •Tillfällig elektrostatisk kraft •Svaga (fler -> starkare) |
| Hur fungerar Jonbindningar? | •plus dras mot minus •Negativa joner dras mot positiva joner •Jonbindning = elektrostatisk kraft •Starka bindningar •Spröda bindningar (När förskjuts puttar laddningarna ifrån varandra) |
| Vad kan visa på att en bindning är stark? | •Avges mycket energi när bindningen bildas •Behövs mycket energi för att bryta bindning |
| Hur fungerar kovalenta bindningar? | •Molekylförening •Grundatomer vill få fulla yttersta skal (ädelgasstruktur) •Elektronparbindning •”Lånar” elektron från annan atom •Atomerna delar valenselektroner i gemensamt elektronskal •Energi frigörs |
| Hur fungerar Hydrofobiska interaktioner? | •Typ av kemisk bindning •2 molekyler i vattenlösning hålls ihop pga hydrofoba ytor - omgivande vattnet inte binda •Molekyler = vvv energi (vill) i bindningar. •Hydrofoba ej binda vatten -> vvv energi om binder varandra. &så vvv vatten chans binda |
| Hur fungerar dipol-dipol-bindningar? | •Mellan molekyler (som är dipolära) •Negativ laddning i en dras till positiv laddning i andra •Elektrostatisk kraft (som i ex jonbindning) |
| Vad menas med att en molekyl är en dipol? | •Den är lite mer negativ på en sida och lite mer positiv på andra •Beror på att atomerna i molekylen är olika elektronegativa |
| Vad är enzymer? | •Snabba •Vi tittar på enzymer som är proteiner •Möjliggör reaktioner (katalytisk förmåga) •Specifika |
| Hur katalyserar enzymer? | •Stabiliserar övergångstillstånd (transition state, Ts) •Ökar reaktionshastigheten för substrat (S) till produkt (P) •Bildar kortlivat & reversibelt komplex mellan S och aktiva ytan •Stabiliserar Ts, sänker Aktiveringsenergi (EA), och ger specificitet |
| Vad menas med att enzymer är specifika? | Möjliggör endast reaktion vid: •Normal temperatur •I vattenlösning •Normalt pH-värde |
| Hur binder enzymer till substrat? | •Binder S i aktiv yta •Enzymet binder S mha svaga interaktioner (icke-kovalenta bindningar) |
| Vilka faktorer påverkar enzymaktivitet? | •Temperatur •pH |
| Hur påverkar temperatur enzymaktivitet? | •Formen på enzymet ändras -> Förändring i aktiva ytans utseende •Denaturering •Optimerade för normaltemperatur •Alla reaktioner sker långsammare vid lägre temperatur (ej nödvändigtvis pga formförändring) |
| Hur påverkar pH-värde enzymaktivitet? | •Laddade grupper ändra laddningen i olika pH -> Formen på aktiva ytan (och hela enzymet) ändras •Optimerade för normalvärden |
| På vilka olika sätt kan enzymer regleras? | •Produktinhibering •Alloster reglering •Kovalent modifiering •Proteolytisk aktivering |
| Hur fungerar produktinhibering (enzymer)? | •Vill att kedjan endast ska vara aktiv när den behövs •Sista produkten i kedjan inhiberar första •Gör att kedjan en startar när tillräcklig mängd slutprodukt •”Feedback inhibition” |
| Hur fungerar Reversibel kovalent modifiering (enzymer)? | •Ex i glykolys •Aktiv och inaktiv form •Andra enzymer aktiverar reaktion som omvandlar till aktiv form •Enzymer kan bildas i inaktiv form och sedan aktiveras när nått rätt plats i kroppen •Enzym måste modifieras kovalent för aktivitet |
| Hur fungerar proteolytisk aktivering (enzymer)? | •Enzymet behöver klyvas för att aktiveras •Icke reversibel •Bryts ner helt när gjort sitt jobb |
| Vilka är dom två klasserna av metabola processer? | •Katabolism (bryter ner) •Anabolism (bygger upp) •Kolhydrat/Fett -> Co2 + H2O + Energi (ATP) |
| Beskriv katabolism | •Bryter ner molekyler •Får/ger energi |
| Beskriv anabolism | •Bygger upp molekyler •Använder energi •Energi (ATP) + Enkla byggstenar -> Komplexa molekyler |
| Beskriv vägen från Glukos till Total oxidering | •Glukos •Glykolys •Pyruvat •AcetylCoA •Citronsyracykeln •Oxidativ fosforylering •Energi i ATP |
| Vilka är faserna i Glykolysen? | •Fas 1: Glukos -> (DHAP <-> G-38) •Fas 2: (DHAP <-> G-38) -> 3-PG •Fas 3: 3-PG -> Pyruvat •Fortsätter sedan olika vägar beroende på om aeroba eller anaeroba förhållanden |
| Hur är ATP uppbyggt? | En Adeningrupp som är bunden till en Ribos (socker) som i sin tur är bunden till tre fosfatgrupper på rad |
| Vad är formeln för metabolismen? | •C6 H12 O6 -> 6H2O + 6CO2 + 32 ATP •Kolhydrat -> CO2 + vatten + energi i ATP |
| Vad är ATP? | •Cellens energivaluta •Kan hydrolyseras vilket ger energi (kan driva energikrävande reaktioner) •Adenosin-tri-fosfat •Bildas från energirik föda |
| Vad är ADP? | •Adenosin-di-fosfat •Kan omvandlas till ATP för att ’spara energi’ |
| Hur omvandlas ATP till ADT samt vice versa? | ATP + H2O <-> ADP + Pi ∆G = -30.5 kJ/mol |
| Hur omvandlas ADP till AMP och vice versa? | ADP + H2O <-> AMP + Pi ∆G = -45,6 kJ/mol |
| Vad är AMP? | •Adenosin-mono-fosfat |
| Var sker glykolysen? | I cytoplasman i cellen |
| Vilka är faserna i glykolysen? Beskriv dom | Fas 1: Preparation & klyvning •Fas 2: Oxidering & generering av ATP •Fas 3: Formation av Pyruvat & generering av ATP |
| När används respektive utvinns energi i glykolysen? | •Energi används i Fas 1 (2 ATP) •Energi utvinns i Fas 2 & Fas 3 (2 ATP + 2 ATP) •Total vinst på 2 ATP |
| Vad produceras i glykolysen? | 2 ATP och 2 Pyruvat |
| Vad är formeln för glykolysen? | Glukos + 2Pi + 2 ADP + 2 NAD+ -> 2 Pyruvat + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O |
| Hur kan pyruvat fortsätta efter glykolysen? | Aerobt: (mer vinst, långsammare) •Acetyl-CoA -> c-cykeln Anaerobt: (mindre vinst, snabbare) •Laktat -> Glukoneogenes (muskelceller) •Etanol (jästceller) |
| Vad är skillnaden på en Aerob och en Anaerob reaktion? | •Aerob = med Syre •Anaerob = utan Syre |
| Var sker c-cykeln? | I mitokondriernas hålrum, matrix |
| Var sker oxidativ fosforylering? | •Över mitokondriens inre membran |
| Vilka processer ingår i oxidativ fosforylering? | Elektrontransportkedjan och ATP-syntas |
| Vad är NAD+? | •Nikotinamid adenin dinukleotid •Härstammar från niacin •Bla viktigt oxidationsmedel i c-cykeln •Vätebärare som transporterar vätejoner och elektroner från katabolismen till anabolismen |
| Vad är FAD? | •Flavin adenin dinukleotid •Bla viktigt oxidationsmedel i c-cykeln |
| Vad är summareaktionen för oxidering av pyruvat? | Pyruvat + CoA + NAD+ -> Acetyl-CoA + CO2 + NADH + H+ |
| Var sker oxidering av pyruvat? | I matrix i mitokondrier |
| Vad är summareaktionen för c-cykeln? | Acetyl-CoA + 3 NAD+ + FAD + ADP + Pi + 2 H2O -> 2 CO2 + 3 NADH + FADH2 + CoA + ATP |
| Vadd händer med det CoA som blir över efter c-cykeln? | Det återanvänds i oxideringen av pyruvat (och därefter c-cykeln igen) |
| Vad fås ut från citronsyracykeln? | •CO2 •Olika kolföreningar [Byggstenar (C6, C5, C4)] •ATP •Elektroner frigörs (hos elektronbärare (NADH & FADH2) |
| När sker oxidativ fosforylering? | •Efter citronsyracykeln |
| Hur delas ATP-syntas in? Var sker delarna? | •ATP-syntas delas in i F0 och F1 •F0 – I inre membranet i mitokondrien •F1 – Insidan av membranet, mot matrix |
| Vad består F0 av? Vad sker där? (Del av ATP-syntas) | •10 C-subenheter •Varje C-subenhet innehåller en protonkanal •1 a-subenhet •2 b-subenheter •b-subenheterna är långa och smala och sitter ihop med α- och β-subenheterna i F1 |
| Vad består F1 av? Vad sker där? (Del av ATP-syntas) | •3 α-subenheter •3 β-subenheter •I β-subenheterna sker katalys (produktion av ATP) •1 γ-subenheter (gamma) •γ-enheten roterar |
| Vilka är nukleinsyrorna? | DNA och RNA |
| Hur är nukleinsyror uppbyggda? | •Fosfatgrupp •Sockerenhet (ribos i RNA, deoxiribos i DNA) •Kvävebas •DNA = dubbelsträngad, RNA = enkelsträngad •Kvävebaserna hålls ihop av vätebindningar hos DNA |
| Hur kopplas nukleinsyror ihop? | •Nukleotider kopplas ihop (fosfat – sockergrupp) •Kopplas ihop via 3’,5’-fosfodiesterbindningar (C3 i ett socker binds med C5 i nästa) •NTP <-> NMP + PPi + Energi •Nukleotidtrifosfat <-> nukleotidmonofosfat + två fosfatgrupper + energi |
| Vad skiljer en fosfodiesterbindning mer stabil än en esterbindning? Vad har det för påverkan på nukleinsyror? | •En negativ laddning på fosfatgruppen gör fosfodiesterbindningen mer stabil •Svårare för OH- att attackera bindningen så minusladdningarna repellerar varandra -> nukleinsyran bryts inte ner lika lätt |
| Vad är en replikationsgaffel? Hur skiljer dom mellan bakterier och eukaryota celler? | •De två kedjorna i DNA måste separera för att kunna kopieras •Bakterier har cirkulärt DNA -> 2 replikationsgafflar •Eukaryota celler har linjära kromosomer -> börjar kopieras på flera ställen samtidigt -> mga replikationsgafflar |
| Vad menas med att DNA-replikation är semikonservativ? | •Två nya kedjor bildas som vardera består av en av dom gamla och en nybildad •I varje ny DNA-molekyl kommer det finnas en ny och en gammal DNA-kedja |
| Från vilket håll skrivs vs tranranskriberas vs translateras den nya DNA-kedjan? | •Skrivs från 5' -> 3' •Den nya kedjan tillverkas/transkriberas 5' -> 3' och basparar med den gamla kedjan som då läses 3' - 5' •I ribosomen translateras mRNA't 5'-3' |
| Vad är en cell? | •Var och en av de elementära enheterna av vilka levande organismer och växter är uppbyggda •Enhet som allt levande är uppbyggt av |
| Vad är upplösningsförmåga? | •Minsta avstånd mellan punkter där man i mikroskopet kan se att det är två punkter •Påverkas av varifrån och genom vad man skickar ljuset •Minsta avståndet (d) mellan två punkter som optiken kan avteckna skarpt |
| Vad sker i Smooth ER? | •Har inga ribosomer på •Avgiftning, addition av -OH till hydrofoba gifter (ökar vattenlösligheten -> lättare att utsöndra) •Kolhydratmetabolism •Lagring av kalcium (sakroplasmatiskt retikel i muskel) •Syntes av steroider |
| Vad sker i endosomer? | •Innehåller och sorteras material som kommer in i cellen |
| Vad sker i lysosomer? | •Bryter ner både intaget och cellulärt material |
| Vad är/sker i mikrotubuli? | •Del i cytoskelettet i eukaryota celler •Består av tubuli-subenheter |
| Vad är formeln för cellandning? | •C6H12O6 + 6O2 -> 6H2O + 6CO2 + 38ATP •glukos + syre -> vatten + koldioxid + energi |
| Vad är transkription? | •Översättning av bassekvensen i DNA till RNA |
| Vad sker i ribosomerna? | •På ribosomerna sker proteinsyntesen |
| Varför är det ibland användbart för kroppen att mRNA är relativt ostabilt? | •Det kan hjälpa med kontrollen över vilka protein som bildas •Varje mRNA producerar under viss tid -> mängd protein kan regleras genom mängd mRNA som tillverkas |
| Beskriv rRNA's struktur | •Består av en mindre och en större subenhet •Relativt stora RNA |
| Beskriv mRNA's struktur | •Inehåller den genetiska koden som specificerar aminosyrasekvensen i ett protein •Bassekvensen erhålls genom transkription av den i DNA •Bildas när protein ska syntetiseras och bryts sedan snabbt ner •Nukleotiderna återanvänds efter nedbrytning |
| Vad menas med att den genetiska koden är degenererad? | •En aminosyra kan kodas av flera kodon •Ofta bara de två första som är viktiga (wobblar för tredje basen) |
| Hur sker transkriptionen? | •Katalyseras av RNA-polymeras •Startar vi AT-rika promoterregioner •Slutar vid termineringsregioner där RNA-polymeras släpper •Skapas transkriptionsbubbla: ca 17 baspar av DNA uppvirade åt gången |
| Vad är en promoterregion (transkription)? | •Där transkriptionen startar •2 funktioner: polymeraset vet var ska binda in + bildas transkriptionsbubbla |
| Vad är skillnaden på virus och bakteriofager? | •Virus = giftigt ämne •Bakteriofag = fag som har bakterier som värdcell |
| Hur är virus uppbyggda? | •De enklaste virusen består av ett genom och ett omgivande proteinskal/kapsid •Ibland omges kapsiden av en mantel/ett yttre hölje bestående av ett lipidmembran med insänkta proteiner •DNA eller RNA •Kan ha enzymer |
| Hur ser virus genom ut? | •Antingen DNA eller RNA, enkel eller dubbelsträngad, linjär eller cirkulär •RNA-virus kan ha genom som är segmenterad i flera olika molekyler •Antal gener i virus varierar |
| Vad är en kapsid? Hur påverkar den virusets form? | •Proteinskal som omger virus genom •Kan vara stavformad eller rund •Stavformade virus är helikala (spiralvridna) •De runda är kubiska (ikosahedrala) •Består av enskilda proteinmolekyler (ofta strukturproteiner) som arrangeras till större enheter |
| Hur ser virus mantlar ut? | •Hos vissa virus omges kapsiden av en mantel •Dubbelmembran bestående av lipider •Härstammar från värdcellen •Proteiner som kodas av viruset i membranet •Proteinerna i manteln har ofta en roll i att identifiera värdcellen och i början av en infektion |
Created by:
EllaBrandgård
Popular RICA sets