Help
Options
Didn't know it?
click below
click below
Knew it?
click below
click below
Don't Know
Remaining cards (0)
Know
retry
shuffle
restart
0:00
Embed Code - If you would like this activity on your web page, copy the script below and paste it into your web page.
Normal Size Small Size show me how
Normal Size Small Size show me how
Enzymer
Avsnitt 2+3
| Vad gör enzymet MCM? | Initierar - delar upp det dubbeltrådiga DNA:et |
| Hur kan man fastställa en cancerdiagnos med hjälp av MCM-helikaset? | Eftersom MCM är viktig för celldelningen och cancer uppkommer när celler delar sig okontrollerat, kan man fastställa en cancerdiagnos genom att mäta mängden MCM. |
| Hur kan man behandla cancer med hjälp av MCM-enzym? | Genom att hämma dess enzymatiska aktivitet skulle man kunna hämma celldelning ---> hämma fortväxande cancer. |
| Definiera substrat | Substrat = reaktant, är en molekyl som går in i reaktionen och omvandlas av enzymet. |
| Definiera produkt | Produkt är en molekyl som bildas i en reaktion med substrat. |
| Definiera kofaktor | En kofaktor är en molekyl eller en jon (oftast metalljon) som behövs för att vissa reaktioner ska ske. |
| Vilka underkategorier delas kofaktorer in i? | 1. Koenzymer/kosubstrat: Koenzym = kofaktor som tillverkats från B-vitamin. Kosubstrat kallas de molekyler som ej tillverkas från B-vitamin. Kan regenereras. 2. Metaller/ metallkomplexen De ovanstående som binds hårt i enzymet = prostetisk grupp. |
| Definiera enzymkatalys och förklara hur det sänker aktiveringsenergin | En process där reaktionens hastighet påverkas av ett enzym men enzymet inte konsumeras under reaktionen. Under katalysen skapar enzymet en alternativ reaktionsväg och sänker på så sätt aktiveringsenergin. |
| Vad är en active site och vad består den av? | Active site är den yta på enzymet där reaktionen sker = dit substratet binder och den ger enzymet sin specificitet. Den består av sidokedjor och prostetiska grupper. |
| Vad är Lock-and-Key modellen och Induced-fit modellen? | Lock-and-Key modellen = substrat och enzym är båda rigida. Induced-fit modellen = enzym och substrat är ej kompatibla från början, enzymet ändrar form. |
| Nämn 3 karaktäristiska drag för enzymer | 1. Effektiva - upp till 10^15 mer effektiva reaktioner. 2. Specifika - En enzym per reaktant och reaktion. De är kan känna igen spegelformen av ett substrat (stereospecifika) 3. Reglerbara - Minska/öka aktiviteten samt stänga av/full aktivitet. |
| Vilka enzymklasser (EC) finns? 6st | 1. Oxioreduktaser 2. Transferaser 3. Hydrolaser 4. Lyaser 5. Isomeraser 6. Ligaser |
| Vad styr enzymers katalytiska aktivitet? | pH, temperatur och enzyminhibitorer. |
| Hur styrs enzymers katalytiska aktivitet av pH? | Enzymets struktur förändras vid olika pH eftersom aminosyrornas laddningar förändras, då ändras även bindning av substratet till enzymet. Alla enzymer har ett pH optimum |
| Hur styrs enzymers katalytiska aktivitet av temperatur? | Ökad temperatur i en reaktion---> ökad tillgänglig energi för substratet ---> ökas reaktionshastigheten Höga temperaturer kan även denaturera protein---> minskar reaktionshastigheten |
| Hur styrs enzymers katalytiska aktivitet av enzyminhibitorer? | Enzyminhibitorer: reducerar hastigheten eller stoppar reaktionen Kan vara: reversibel=inhibitorn släpper från enzymet såsmåningom. irreversibel=oftast sker en kemisk modifiering. |
| Förklara vilka typer av reversibel enzyminhibering som finns | 1.Kompetitiv inhibering - Inhibitorn tar sustratets plats. 2. Icke-kompetitiv *- Inhibitorn fäster ej till enzymets active site ->(allosteriskt centrum) -> kan avaktivera enzymet 3. Okompetitiv *- Inhibitorn binder till enzym-substrat-komplexet. |
| Hur kan man upphäva de lika typerna av enzyminhibering? | 1. Kompetitiv inhibering - Tillför mer substrat. 2. Icke-kompetitiv - ? 3. Okompetitiv - ? |
| Vad styrs enzymaktivitet av? | 1. Tillgång - substrat. 2. Tillgång - enzym. 3. Enzymaktivitet a) Alloster reglering i) Feedback reglering ii) Kooperativ reglering b) Kovalent modifiering i) Kemisk mod* av aminosyror ii) Proteolytisk reglering |
| Vad är alloster reglering? | i) Feedback reglering - En produkt i en reaktionssekvens inhiberar eller aktiverar ett tidigare steg i samma sekvens. ii) Kooperativ reglering - 1 molekyl binds till en subenhet ---> lättare för resten av molekylerna att binda till samma subenhet. |
| Vad är kovalent modifiering? | i) Kemisk modifiering av aminosyror -Mestadels fosforylering (Bindning av fosfatgrupp ->ATP krävs). Aktivt eller inaktivt. ii) Proteolytisk reglering-Proenzymer (zymogener) bildas som inaktiva förstadier. Irreversibel aktivering-> klyvning av polypeptid. |
| Vilka är de 3 definitionerna av enzymkinetik? | 1. Enzymers förmåga att katalysera reaktioner varierar mellan t.ex. enzymklasser. 2. Hastigheten/arbetstakten hos enzymkatalyserade reaktioner. 3. Michaelis-Menten - hur reaktionshastigheten är beroende av substratkoncentrationen. |
| Beskriv enzymkitetiken enligt Michaelis-Menten. | Reaktionshastigheten är beroende på substratkoncentrationen. v0=(vmax*S)/(kM+S) Där Km är Michaelis konstant = den substratkoncentration där hastigheten (v) uppgår till halva maxhastigheten av enzymet dvs. v=vmax/2 |
| Vad är Km? | Micheaelis mentens konstant = anger affinitet (hur bra de binder) mellan substrat och enzym. Unikt för varje enzym. Anger substratkoncentrationen för att uppnå halva vmax. Enzym med lågt Km=hög affinitet för S Enzym med högt Km= låg affinitet för S |
| Vad anger Kcat? | Hur många substratmolekyler som omvandlas till produkt per enzym per tidsenhet. Anger hur bra ett enzym är maximalt. Är oberoende av enzymets mängd och dess egenskaper. (Då vmax ökar med ökad mängd enzym.) |
| Hur beräknas Kcat? | 1.Bestäm vmax. 2. Dividera vmax med enzymkoncentrationen. 3. Enheten är s-1. |
| Vilket enzym är effektivast vid begränsad substratmängd? Obegränsad substratmängd? | Begränsad: enzym med högst katalytisk effektivitet (Kcat/Km). Katalytisk effektivitet tar vara på både affiniteten till substratet och produktbildning. Obegränsad: enzym med högst Kcat. |
| Hur mäter man då proteiners effektivitet? | Man mäter dissociationskonstant (Kd) istället för Km. |
| Vad är en ligand? | En molekyl/jon som delar sina elektroner. |
| Hur förändras Km och Vmax vid kompetitiv inhibering? | Km-värdet ökar (affiniteten minskar). Vmax förändras ej. |
| Hur förändras Km och Vmax vid icke-kompetitiv inhibering? | Km-värdet förändras ej. Vmax minskar. |
| Hur förändras Km och vmax vid okompetitiv inhibiering? | Km-värdet minskar (affiniteten ökar). Vmax minskar. |
Created by:
Elektropop
Popular Chemistry sets