Help
Options
Didn't know it?
click below
click below
Knew it?
click below
click below
Don't Know
Remaining cards (0)
Know
retry
shuffle
restart
0:00
Embed Code - If you would like this activity on your web page, copy the script below and paste it into your web page.
Normal Size Small Size show me how
Normal Size Small Size show me how
Proteinkemi
Avsnitt 2+3: Aminosyrors egenskaper samt sekundärstruktur
| Question | Answer |
|---|---|
| Vad är en primärstruktur och hur bildas den? | Aminosyrornas sekvens. Aminosyror kopplas samman via en peptidbindning (amidbindning). C-terminalen från den ena aminosyran kopplas samman med N-terminalen från den andra aminosyran. Sedan sker en kondensationsreaktion där vatten avgår. |
| Vad är proteiners ryggrad och vad kan den bilda? | Proteiners ryggrad är en lång rad av sammanlänkade aminosyror, sekundärstrukturer |
| Vad är en alfa-helix? | En vanlig typ av sekundärstruktur som ett protein kan anta. Hålls samman av vätebindningar. |
| Vad är en beta-sheet? | En typ av sekundärstruktur som ett protein kan anta. Hålls samman av vätebindningar på backbone. Kan vara parallel eller anti-paralell. |
| Vad är loop-strukturer? | Regioner mellan sekundärstrukturer, som kan vara väldigt flexibla eller rigida som a-helix eller B-strängar. |
| Vilka grupper kan man dela in kroppens aminosyror i? | Polära, opolära, basiska och sura. |
| Vad avgöra sidokedjornas egenskaper? | Huruvida de kan skapa bindningar med vatten eller ej. |
| Vad är en tertiärstruktur? | Ett proteins stroskaliga tredimensionella struktur. Beror på hur sekundärstrukturen rullats, vikts etc. |
| Vad är protein folding? | En process där en molekyl antar sin form eller konformation. K=produkt/reaktant = folded/undolded deltaG=-RT*lnK deltaG=deltaH-T*deltaS |
| Varför är energiskillnaden mellan det foldade och unfoldade stadiet mycket liten? | Proteinerna måste kunna växla mellan unfoldad och foldat stadie, vilket de inte kan göra om energiskillnaden är för stor. |
| Vad är en primärstruktur och hur bildas den? | Aminosyrornas sekvens. Aminosyror kopplas samman via en peptidbindning (amidbindning). C-terminalen från den ena aminosyran kopplas samman med N-terminalen från den andra aminosyran. Sedan sker en kondensationsreaktion där vatten avgår. |
| Vad är proteiners ryggrad och vad kan den bilda? | Proteiners ryggrad är en lång rad av sammanlänkade aminosyror, sekundärstrukturer |
| Vad är en alfa-helix? | En vanlig typ av sekundärstruktur som ett protein kan anta. Hålls samman av vätebindningar. |
| Vad är en beta-sheet? | En typ av sekundärstruktur som ett protein kan anta. Hålls samman av vätebindningar på backbone. Kan vara parallel eller anti-paralell. |
| Vad är loop-strukturer? | Regioner mellan sekundärstrukturer, som kan vara väldigt flexibla eller rigida som a-helix eller B-strängar. |
| Vilka grupper kan man dela in kroppens aminosyror i? | Polära, opolära, basiska och sura. |
| Vad avgöra sidokedjornas egenskaper? | Huruvida de kan skapa bindningar med vatten eller ej. |
| Vad är en tertiärstruktur? | Ett proteins stroskaliga tredimensionella struktur. Beror på hur sekundärstrukturen rullats, vikts etc. |
| Vad är protein folding? | En process där en molekyl antar sin form eller konformation. K=produkt/reaktant = folded/undolded deltaG=-RT*lnK deltaG=deltaH-T*deltaS |
| Varför är energiskillnaden mellan det foldade och unfoldade stadiet mycket liten? | Proteinerna måste kunna växla mellan unfoldad och foldat stadie, vilket de inte kan göra om energiskillnaden är för stor. |
| Vad är alloster reglering? | Då ett protein regleras genom inbindning av av en molekyl till proteinernas allostera säte. |
| Beskriva positiv allosterisk binding av syre i hemoglobin | Bindningen gör att hemoglobin binder syre hårt vid mycket syre ex. i lungorna, samt att hemoglobin släpper syre när syrehalten sjunker ex. i vävnader. |
| Vad gör chaperoner? | Chaperoner skapar en skyddande miljö för proteinutvecklingen. Använder ofta ATP för att driva veckningen. |
| När brukar chaperoner uttryckas? | Då cellen utsätts för någon typ av stress ex. värme, kemsik stress etc. Då uttrycks chaperoner eftersom proteinerna behöver lagas och hjälp att hitta tillbaka till sin ursprungliga form. |
| Vad är en kvartenärstruktur? | Proteiner som består av flera subhenheter - ex. hemoglobin, immunoglobulin och transthyretin - benämns som kvartenärstrukturer. Benämningen beskriver hur de olika proteinerna förhåller sig till varandra i ett proteinkomplex. |
| Vilka krafter verkar inom kvartenärstrukturer? | Vätebidningar, jonbindningar, jon-dipolbindningar, hydrofoba interaktioner samt VdW-bindningar (samma som vid tertiärstruktur). |
| Beskriv en co-factors funktioner och ge exempel. | När ett protein kräver extra hjälp för att utföra en speciell funktion hjälper kofaktorer till. Om en kofaktor binder hårt kallas det för en prostetisk grupp. |
| Beskriv en väg som protein har för att förändra sig. | PTM - posttranslationella modifieringar. Proteinet modifieras kovalent efter tillverkning. |
| Vad är fosforlyering? Vilka enzymer är aktiva? | En typ av PTM där en fosfatgrupp (PO4) binds kovalent till sidokedjorna på främst Ser, Thyr och Tyr. Medierar ofta cellsignaler. Enzymerna kinaser, som lägger till en fosfatgrupp, och fosfataser, som tar bort en fosfatgrupp, är aktiva. |
| Vad är acetylering? | En typ av PTM där en acetylgrupp adderas till proteinets N-terminal på aminosyrorna lysine samt arginins sidokedjor. |
| Vad är metylering? | En typ av PTM där ett väte (H) byts ut mot en metylgrupp (CH3) i sidokedjorna på Arg och Lys. |
| Vad är hydroxilering? Vilka enzymer är aktiva? | En typ av PTM där en -OH grupp sätts fast. En kovalent bindning. Enzymet som är aktivt är prolyl hydrolas. |
| Vad är glykosylering? | En typ av PTM där en kolhydrat binds till Asn, Arg, Thr, Ser eller Tyr. Detta tillför bl.a. stabilitet och löslighet till proteinet. |
| Vad är disulfidbindning? | En typ av PTM där 2 cystiner kan bilda en disulfidbindning. De kan vara både inter- och intramolekylära bindningar. Disulfidbindningar finns ex. i antikroppar. |
| Vad är proteolytisk klyvning? | En typ av PTM som innebär att en polypeptidkedja bryts ned till mindre peptider och fria aminosyror (polypeptidkedjor bygger upp aminosyror). |
| Ge några exempel på fibrillära makrostrukturer | Actin/myosin - cellens cytoskelett/muskelfibrer Kollagen - bindväv Amyloid - patologisk sammansättning |
| Vad gör actin? | Actin polymeriserar till en fiber i en ATP driven process. Processen är nukleoringsberoende = det krävs en kärna för att den ska starta |
| Vad gör myosin och aktin? | Myosin och aktin protein som ansvara för muskelkontraktioner. |
| Vad är kollagen? | Ett fiberprotein, det vanligaste proteinet i kroppen. Befinner sig i en trippel helix, där lysin, prolin och hydroxiprolin ligger ömsom varandra. |
| Varför får man skörbjugg? | Fel påkollagensammansättningen - brist på C-vitamin. |
| Vad är amyloid? | Protiner som sätts samman till en B-sheet fiber. |
| Vad är en amyloid B peptid? | |
| När räknas ett protein som en peptid? | protein kortare än 50 aminosyror = peptid |
| Vad är en ligand? | En ligand är en atom, jon, eller molekyl som vanligtvis donerar eller delar en eller flera av sina elektroner bundna i en koordinerad kovalent bindning runt en central atom. |
Created by:
Elektropop
Popular Chemistry sets