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GeneXpress 05
Translation
Question | Answer |
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Was ist anticodon? | Gruppe aus 3 komplementären Basen auf der tRNA, die das entsprechende Codon auf der mRNA erkennt und daran bindet |
Was und wo sind modifizierte Basen? | Nucleinsäurebasen, die nach der Transkription chemisch verändert wurden sind, wie bei tRNA, ATCG alle können mod sein |
5'UTR | kurze Seq am 5'-Ende der mRNA, die nicht in ein Protein translatiert wird |
ORF | Open reading fram: offene Leseraster: Seq der mRNA oder der der entsprechnd Region der DNA, die in ein Protein translatiert wird |
welche RNA hat zentrale enzymatische Funktion bei der Translation? wann wird die Reaktion effiziente | rRNA, wenn Proteine dazukommen wird effizienter |
Ribosomen UE Aufgabe der kleinen und großen? | große UE:Starr, Erstellung der Peptidbindung zuständig, Interaktion zwischen mRNA und tRNA kleine UE:flexibel,Entschlüsselung des mRNA Codes |
tRNA CCA Ende? | 3' CCA-OH Ende, wird posttranskriptional angehängt, hier binden Aminos |
Akzeptorstamm? | unter CCA, dsRNA |
Anticodonschleife?, Bindung? | Anticodon binden mit Codon der RNA:5'-Base des Codons der mRNA bindet 3'-Base des Anticodons der tRNA. |
sense und nonsense codons? | gesamt 64: 61 sense und 3 nonsense (stopcodons) |
was von tRNA bindet noch mit Ribosom außer anticodon? | T- und D-Loops |
warum werden Basen in tRNA modifiziert? | geschieht durch Methylierung, verhindert, dass bestimmte Basen sich binden und hilft tRNA an ribosomale Proteine zu binden |
was ist Wobble? | die letzen 2 Basen von tRNA Antocodon binden mit den ersten 2 Basen des mRNA Codons nach Watson-Crick,die letze Base wackelt (wobble) |
Warum 64 codons aber nur ca. 40 tRNA? | ähnliche Aminos haben ähnliche codons, unterscheiden sich nur in 3te Base-> eine tRNA kann mehrere anticodons erkennen |
Welche Stopcodons gibt es? Namen? | UAG als amber (bernsteinfarben) UAA als ochre (ockerfarben) UGA als opal (opalfarben) |
wie werden tRNA beladen? | durch Aminoacyl-tRNA-Synthasen Sind sowohl für AS als auch ihre tRNA spezifisch 1. AS wird durch Bindung von AMP aktiviert 2. AS wird an Ribose 2'OH oder 3' OH des A (von CCA) gebunden |
Prok. EF-Tu? | Elongationsfaktor, Schutzt die tRNA vor hydrolyse, wenn richtige tRNA mit dem Codon gebunden hat verlässt EF-Tu tRNA wieder |
Nomenklatur GlyRS? | GlyRS (Glycin-tRNA-Synthase) |
Nomenklatur tRNA? | GlytRNA, (Aminos+tRNA) |
wie unterscheidet das Enzym Aminoacyl tRNA Syntase Aminos voneinander? | sie erkennen spzifisch die AS durch Ladung, Hydrophobizität, Größe und Form wird unterschieden (einfacher mit Größer) |
wie erkennt das Enzym Aminoacyl tRNA Syntase die richtige tRNA? | aufgrund des seq des anticodons oder Akzeptor Stamm (Unter CCA dsRNA) oder beides |
wie kontrolliert Aminoacy Syntase den Einbau falsche AS? | 1. Falsche AS ist in Aktiven Zentrum-> wird wieder abgebaut 2. Es wird vorher die Flasche AS erkannt |
die Sits in Robosome? Name? was bindet? | A:Aminoacyl, hier bindet neue Aminoacyl tRNA P: Peptidyl, hier bindet erste Aminoacyl tRNA und syntethisierte Peptid E:Exit, hier verlässt leere tRNA das Ribosom |
4 Phasen der Trnaslation? | Initiation → Elongation → Termination → Ribosom Recycling |
Initiation? was ist wichtig?wo Anfang? | Anfang nach Identifikation der Startcodon EF wichitg (EF-Tu bei Prok und EF-1A bei Euk) und Initiator-t RNA wichtig (fMeth bei Prok und Met bei Euk) |
was ist fMet? | bei Prok ist intiator tRNA chemisch mit N-formyl markiert, bindet in P-Site, hier bindet kein EF-Tu |
Initiation Ablauf? | Startcdon wird erkannt i-tRNA in P-Site G-Cap und PolyA |
Initiation Prok und euk Unterschied? | Prok:Starcodon AUG wird so idetifiziert->Direkte Interaktion zw SD-seq der mRNA und rRNA des kleine Ribosomen UE Euk:AUG identifikation durch komplexen 5'-3' scanning-Prozess |
Initiation bei Prok? | an kleine UE IF1,2,3 und GTP SD von mRNA bindet mit 16s der kleinen UE fMet an kleine UE IF3 wird frei-> kleine und große UE kommen zus IF1,IF2 werden frei> EPA sites bildung-> fMet in P Site |
Initiation bei Euk? | AUG Identifikation durch scanning Prozess,PABP wichtig, keine direkte Verbin zw mRNA und rRNA-> Lassostruktur der mRNA und Proteine, eIF1 blockiert A und E Site, große UE binden IF gehen ab |
Aufbau Bakterielle und Euk mRNA | Prok: 5'-ppp---SD--AUG--Stop---SD--AUG---Stp-3' Euk:5'PPPCap----AUG-------Stop---3'-PolyA |
was braucht Start der Translation? | tRNAs, beladen mit den jeweils spezifischen Aminosäuren (Aminoacyl-tRNA), •verschiedene Translations- Elongationsfaktoren, Guanosintriphosphat (GTP) als Energielieferant und das Enzym Peptidyltransferase |
3 Phasen der Elongation? | Decodierung, Peptidbindung, Translocation |
Decodierung | Aminoacyl-tRNA und EF-Tu/EF-1A bilden komplex mit Ribosom, ersten Basen WC Parrung die 3te wobblt |
Peptidbindung | Peptidyltransferase, bindung der Amino von der tRNA von p-Site mit Amino von A-Site |
Translocation | EFG ahm tRNA nach und schiebt andere tRNA aus A- Site,leere tRNA nun in E-Site |
Termination | Stop UAG Amber UAA ochre und UGA opal werden durch Release Faktor erkannt |
gibt es tRNA für Stopcodon? | nein, Stops werden durch release Faktor erkannt RF 1 und RF2 bei Pro und eRF1 für alle |
RBS? | Ribosomenbindestelle: nur in Prok Zellen, die binden Ribosom an mRNA: SD seq |
Core Promoter? | BRE, TATA, INR DPE DPE(Downstream Promer Element) BRE( |
Nonsense Supression | Stops können bewusst überlesen werden, bei bestimmten mRNA, auch bei Viren |
Frameshifting | Leserasterverschiebung, z.b durch Delition oder Insertion, |
Selenocytein Sec | 21te Amino:hat statt statt schwefel ist Selen eingebaut, selten steht das Stopcpdon UGA für Selenocytein, dafür extra SECIS- Seq aug Gen, Sec hat eigene tRNA-Sec beladen mit serin-> dann mdifizert zu Sec |
wie wird Translation reguliert? | Überlesen des Stops,Verschieben des Leseraters,21+22 Aminos,5' und 3' UTR, |
zu welche Amino ist Sec analog? | zu Cytein, hat aber statt Schwefel Selen eingebaut |
PABP? | PolyA BindungsProtein |
wie wird SD bei Prok Blockiert? 5'UTR | Prok SD wird durch Riboswitch blockiert |
Regulation der Transl bei euk 3'UTR | Qualitätskontrolle |